Dica do autor: O colágeno é uma proteína fibrilar cuja unidade básica é uma trinca de cadeias polipeptídicas enroladas em tripla hélice. A sequência característica é Gly-X-Y, em que Gly (glicina) aparece a cada terceiro resíduo, e X e Y são frequentemente prolina e hidroxiprolina. A hidroxilação de resíduos de prolina e lisina é crítica para a estabilidade térmica e para o enovelamento correto da hélice; essa modificação é feita por prolil e lisil hidroxilases que exigem Fe2+ como cofator e ácido ascórbico (vitamina C) para manter o ferro na forma reduzida e permitir a atividade enzimática. Após a secreção, as moléculas de tropocolágeno sofrem clivagens e, principalmente, ligações cruzadas enzimáticas (via lisil oxidase, dependente de cobre) que conferem resistência mecânica ao tecido conjuntivo. Bater o olho e saber: glicina e prolina são aminoácidos constituintes da molécula; vitamina C e ferro são essenciais para a biossíntese e maturação do colágeno; cálcio não integra a molécula nem participa das reações enzimáticas chave da sua formação (embora seja relevante na mineralização óssea, que ocorre sobre a matriz colagenosa).

Alternativa A: INCORRETA. O ferro (Fe2+) não é um aminoácido da cadeia polipeptídica, mas é um cofator essencial das enzimas prolil e lisil hidroxilases que hidroxilam prolina e lisina — etapa indispensável para estabilidade e montagem correta do colágeno. Por isso, embora não seja um “resíduo” na molécula, o ferro está diretamente ligado à síntese e maturação do colágeno, razão pela qual não foi considerado a resposta correta na prova.

Alternativa B: INCORRETA. O ácido ascórbico (vitamina C) também não é um componente estrutural do colágeno, mas é absolutamente necessário para a atividade das hidroxilases (mantém o ferro na forma reduzida). A deficiência de vitamina C causa escorbuto, caracterizado por colágeno mal hidroxilado, fragilidade dos tecidos e cicatrização prejudicada — por isso a vitamina C está intimamente relacionada ao metabolismo do colágeno e não é a alternativa correta para a pergunta.

Alternativa C: INCORRETA. Glicina é o aminoácido mais característico do colágeno: aparece a cada terceira posição (Gly-X-Y), permitindo o aperto máximo das três cadeias na tripla hélice. A presença regular de glicina é fundamental para a estrutura; portanto, glicina faz parte da molécula de colágeno e não pode ser a resposta.

Alternativa D: INCORRETA. Prolina (e sua forma hidroxilada, hidroxiprolina) é outro pilar da estrutura do colágeno. Prolil hidroxilase modifica resíduos de prolina para hidroxiprolina, que estabiliza a tripla hélice por pontes de hidrogênio. Logo, prolina é componente da cadeia polipeptídica do colágeno, não sendo a resposta correta.

Alternativa E: CORRETA. O cálcio não integra a molécula de colágeno nem participa das principais reações enzimáticas de montagem e maturação do colágeno. Seu papel relevante é na mineralização óssea (formação de hidroxiapatita sobre a matriz colagenosa), mas isso é um processo posterior e distinto; por isso, é a alternativa que NÃO faz parte da molécula de colágeno conforme pedido.

Resposta: Alternativa E