Dica do autor: O colágeno é a proteína estrutural mais abundante do tecido conjuntivo e sua síntese e montagem têm várias etapas que são o pulo do gato para entender doenças relacionadas. Começa intracelularmente com síntese de cadeias alfa ricas em glicina, prolina e lisina; essas cadeias sofrem hidroxilação de prolina e lisina por prolil e lisil-hidroxilases — reações que precisam de vitamina C como cofator — e glicosilação de hidroxilisinas. Três cadeias alfa alinhadas formam a hélice tripla estável chamada tropocolágeno (procóllagen ainda tem peptídeos terminais que impedem a polimerização). Depois da secreção, peptidases removem os terminais e a enzima lisil oxidase (dependente de cobre) promove ligações covalentes entre resíduos de lisina/hidroxilisina, gerando pontes cruzadas que dão resistência mecânica. Existem muitos tipos de colágeno: o tipo I é o mais comum (ossos, tendões, pele), o tipo II domina na cartilagem hialina, o tipo III aparece em tecidos flexíveis e vasos. Quanto aos glicosaminoglicanos, nem todos são iguais: o ácido hialurônico é um GAG não sulfatado, altamente hidrofílico e fundamental para retenção de água e viscosidade do líquido sinovial; outros GAGs (condroitina, heparan, queratan) têm grupos sulfato. Por fim, o tecido conjuntivo e a cartilagem articular são avasculares, dependendo de difusão e do efeito bomba mecânica (compressão/relaxamento) para nutrição: mobilização precoce, dentro do tolerável, melhora a difusão e a recuperação, já a imobilização prolongada prejudica a troca de nutrientes.

Alternativa A: INCORRETA. O tropocolágeno é formado por três cadeias polipeptídicas alfa enroladas em hélice tripla, não quatro. A presença de glicina em cada terceira posição permite o encaixe apertado das cadeias. Afirmação de quatro cadeias confunde com estruturas de outros tipos proteicos ou com algumas subunidades de proteínas multimerizadas, mas não é o caso do colágeno clássico.

Alternativa B: CORRETA. A vitamina C é cofator essencial das prolil e lisil-hidroxilases, enzimas responsáveis pela hidroxilação de prolina e lisina nas cadeias alfa. Sem essa modificação, a hélice tripla fica instável e as fibras formadas são fracas, levando a fragilidade capilar, cicatrização prejudicada e outros sinais de escorbuto. Portanto, vitamina C é crítica para a formação adequada das ligações (indiretamente) e estabilidade do colágeno.

Alternativa C: INCORRETA. O colágeno tipo II é encontrado principalmente na cartilagem hialina e no humor vítreo; não é a principal isoforma dos ossos, músculos ou tendões. Ossos e tendões têm predomínio do colágeno tipo I; músculos têm matrizes com tipos I e III. Confundir tipos é um erro clínico comum, mas bater o olho e saber que cartilagem = tipo II ajuda a responder.

Alternativa D: INCORRETA. O ácido hialurônico é um glicosaminoglicano não sulfatado e extremamente hidrofílico — atrai e retém água, conferindo viscosidade e capacidade de amortecimento ao tecido conjuntivo e ao líquido sinovial. GAGs sulfatados (como condroitina sulfato, heparan sulfato) é que possuem grupos sulfato. A ideia de que sulfato tornaria a molécula hidrofóbica também é equivocada: grupos sulfato aumentam a carga negativa e a afinidade por água.

Alternativa E: INCORRETA. Pelo contrário: mobilização articular precoce, quando feita de forma adequada, melhora a difusão de nutrientes para a cartilagem avascular por compressão e alívio cíclico, além de manter a organização da matriz e promover sinais mecânicos benéficos. Imobilização prolongada é o que piora a nutrição e a integridade do tecido.

Resposta: Alternativa B