Dica do autor: A regulação da fosforilação da glicose depende das propriedades cinéticas de duas isoenzimas: a hexoquinase e a glucoquinase. A hexoquinase possui baixo Km (alta afinidade), operando saturada sob níveis euglicêmicos, e sofre inibição por produto pela glicose-6-fosfato. Em estados de hiperglicemia acentuada, o acúmulo desse intermediário reduz a sua atividade catalítica. Em contrapartida, a glucoquinase possui alto Km (baixa afinidade) e ausência de inibição por produto, de modo que a sua atividade aumenta proporcionalmente com a elevação da concentração plasmática de glicose.

• Alternativa A: INCORRETA. A hexoquinase possui baixo $K_m$ e sofre inibição por feedback negativo pela glicose-6-fosfato, reduzindo sua atividade na hiperglicemia, o que impede o aumento simultâneo de ambas as enzimas.

• Alternativa B: INCORRETA. A hexoquinase não tem sua atividade aumentada devido à saturação e inibição por produto, enquanto a glucoquinase apresenta atividade aumentada, e não diminuída, diante de altos níveis de glicose.

• Alternativa C: CORRETA. Devido ao seu baixo Km, a hexoquinase opera saturada e apresenta atividade diminuída por inibição por glicose-6-fosfato. Já a glucoquinase, por apresentar alto Km e ausência de inibição por produto, tem sua atividade aumentada proporcionalmente aos níveis elevados de glicose.

• Alternativa D: INCORRETA. A glucoquinase não sofre redução de atividade no estado hiperglicêmico, pois a maior oferta de substrato eleva a sua velocidade de reação.

• Alternativa E: INCORRETA. A hiperglicemia altera diretamente as taxas de reação: a glucoquinase eleva sua atividade em resposta ao aumento do substrato e a hexoquinase tem sua atividade reduzida pelo acúmulo de produto.

Resposta: Alternativa C

Referências

• LEHNINGER, Albert L.; NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2019.

• HARPER. Bioquímica Ilustrada de Harper. 31. ed. Porto Alegre: AMGH, 2021.