Dica do autor: A síntese da insulina é um ótimo exemplo de processamento pós-traducional de hormônios peptídicos. Começa com a tradução de um pré-pró-hormônio (pré-pró-insulina) que contém um peptídeo sinal na extremidade N-terminal. Esse sinal dirige a cadeia nascente ao retículo endoplasmático rugoso, onde é removido, convertendo a molécula em pró-insulina. A pró-insulina dobra corretamente e forma pontes dissulfeto entre as cadeias A e B; em seguida é empacotada em grânulos secretores no complexo de Golgi. Nos grânulos, proteases específicas (convertases) clivam a ponte peptídica ligando as cadeias A e B, liberando o peptídeo C e originando as moléculas de insulina maduras (cadeias A e B unidas por pontes dissulfeto). Insulina e peptídeo C são secretados em quantidades equimolares; por isso, a dosagem do peptídeo C serve como marcador útil de produção endógena de insulina. O pulo do gato é bater o olho e saber que “pré-pró-insulina → pró-insulina → insulina + peptídeo C” é a ordem correta do processamento.

Alternativa A: CORRETA. A alternativa descreve corretamente o processamento da insulina. A cadeia é inicialmente sintetizada como pré-pró-insulina; a remoção do peptídeo sinal gera a pró-insulina, que depois é clivada pelas convertases em insulina (cadeias A e B) e peptídeo C. Insulina e peptídeo C são secretados juntos em proporção 1:1 e o peptídeo C é clinicamente útil para avaliar secreção endógena.

Alternativa B: INCORRETA. Dizer que a afirmação é errada contraria a biologia molecular conhecida da insulina. Não há inversão do processo nem etapa adicional que transforme a pró-insulina em outra coisa distinta antes de gerar insulina e peptídeo C; portanto, essa alternativa está equivocada.

Resposta: Alternativa A