Dica do autor: A atividade enzimática é altamente dependente da sua estrutura tridimensional, que por sua vez é sensível a fatores como pH e temperatura. As enzimas são proteínas, e sua conformação espacial é mantida por interações fracas (como ligações de hidrogênio, forças de Van der Waals e interações hidrofóbicas). Quando a temperatura corporal se eleva de forma abrupta e intensa — como em casos de intoxicação por drogas estimulantes (ex: MDMA, anfetaminas) — ocorre aumento da energia cinética molecular, o que pode levar à ruptura dessas interações e, portanto, à desnaturação da enzima. Uma enzima desnaturada perde sua forma ativa e, consequentemente, sua capacidade de se ligar ao substrato e catalisar reações. Além disso, o pH também é um determinante crítico, pois alterações em seu valor afetam os grupos ionizáveis dos resíduos aminoacídicos do sítio ativo. A formação do complexo enzima-substrato depende do encaixe estrutural e eletrostático entre a enzima e o substrato — qualquer perturbação nesse encaixe compromete a reação enzimática.

Alternativa A – CORRETA: Essa é a alternativa que melhor expressa a realidade bioquímica observada em casos de hipertermia grave. Mudanças bruscas de temperatura e pH podem alterar a conformação da enzima, afetando diretamente a formação do complexo enzima-substrato, o que diminui a eficiência catalítica ou até mesmo a inativa completamente.

Alternativa B – INCORRETA: Embora uma elevação moderada da temperatura possa inicialmente aumentar a velocidade das reações enzimáticas por elevar a energia cinética, isso não implica em aumento da afinidade da enzima pelo substrato. A afinidade é representada pela constante de Michaelis-Menten (Km), e não há evidência de que a temperatura eleva a afinidade da enzima. Pelo contrário: temperaturas elevadas demais prejudicam essa interação.

Alternativa C – INCORRETA: A redução da energia de ativação é uma das funções naturais da enzima funcional, mas isso não acontece após a desnaturação. Pelo contrário, quando a enzima é desnaturada, ela perde sua estrutura funcional e, portanto, não consegue mais reduzir a energia de ativação da reação, tornando-se inativa.

Alternativa D – INCORRETA: A saturação enzimática refere-se ao ponto em que todos os sítios ativos das enzimas estão ocupados por substratos. Mesmo aumentando a concentração de substrato, isso não “reverte” a desnaturação térmica. Se a enzima estiver desnaturada, ela perde sua capacidade de se ligar ao substrato, logo, o aumento do substrato não tem efeito algum.

Alternativa E – INCORRETA: A Vmax representa a velocidade máxima da reação catalisada por uma enzima funcional. Uma enzima desnaturada não está funcional, portanto não pode atingir nem manter uma Vmax elevada, independentemente da energia cinética das moléculas.

Resposta correta: Alternativa A.

Referências:

NELSON, David L.; COX, Michael M. Lehninger: princípios de bioquímica. 8. ed. Porto Alegre: Artmed, 2021.

RODAWALD, Victor W.; RODWELL, Victor W. Bioquímica ilustrada de Harper. 31. ed. Porto Alegre: AMGH, 2021.

DEVLIN, Thomas M. Bioquímica: manual do estudante. 8. ed. Porto Alegre: Artmed, 2022