Dica do autor: O sarcômero é a unidade funcional da contração dos músculos estriados, incluindo o músculo cardíaco, sendo formado por uma rede altamente organizada de filamentos finos (actina) e grossos (miosina). Para garantir essa organização e eficiência funcional, diversas proteínas estruturais atuam como suportes, guias e reguladoras desses filamentos. Dentre elas, destacam-se:

• Titina, que é a maior proteína conhecida e tem função elástica e organizacional: se estende da linha Z até a linha M, ancorando os filamentos grossos às linhas Z e mantendo o alinhamento sarcomérico, além de participar de vias de sinalização celular em resposta ao estiramento, como um sensor mecânico.
• α-actinina, presente nas linhas Z, cuja função é ancorar os filamentos finos de actina.
• Tropomodulina, que se liga à extremidade livre do filamento de actina, regulando seu comprimento e impedindo a adição de novos monômeros.
• Nebulina, encontrada principalmente no músculo esquelético, estende-se ao longo da actina e atua como régua molecular, mas não interage com miosina.
• Meromiosina e proteína C da miosina são associadas ao filamento grosso, mas localizam-se na linha M, não na linha Z.

Essas proteínas estruturais garantem o posicionamento, estabilidade e função mecânica do sarcômero, essencial para a contração muscular coordenada e a resposta ao estresse biomecânico, particularmente importante no contexto do músculo cardíaco.

Alternativa A: INCORRETA. A meromiosina é uma porção da molécula de miosina (principalmente a cauda), enquanto a proteína C da miosina está localizada na linha M, no centro do sarcômero, e não na linha Z. Ambas estão associadas ao filamento grosso e ajudam na sua organização, mas não formam arcabouço na linha Z.

Alternativa B: INCORRETA. A nebulina não se associa aos filamentos de miosina, mas sim aos filamentos finos de actina, principalmente no músculo esquelético, onde atua como reguladora de comprimento da actina. No músculo cardíaco, a nebulina está quase ausente, sendo substituída funcionalmente por outras proteínas.

Alternativa C: INCORRETA. A α-actinina é uma proteína da linha Z, mas sua função é ancorar os filamentos finos (actina), e não os filamentos grossos (miosina). Os filamentos grossos são ancorados pela titina, e não pela α-actinina.

Alternativa D: INCORRETA. A tropomodulina está associada à extremidade livre da actina, e sua função é regular o comprimento dos filamentos finos, impedindo a polimerização ou despolimerização da actina. Ela não interage com os filamentos de miosina, nem regula os filamentos grossos.

Alternativa E: CORRETA. A titina é uma proteína enorme, elástica e multifuncional, que ancora os filamentos grossos (miosina) às linhas Z, proporcionando estabilidade estrutural e elasticidade passiva ao sarcômero. Além disso, ela atua como sensor de estresse mecânico e participa da sinalização celular, influenciando processos como hipertrofia, adaptação muscular e até patologias como cardiomiopatias.

Resposta correta: Alternativa E

Referências:

• Guyton, A. C., & Hall, J. E. (2021). Tratado de Fisiologia Médica. 14ª edição. Elsevier.
• Junqueira, L. C., & Carneiro, J. (2015). Histologia Básica. 13ª edição. Guanabara Koogan.
• Alberts, B. et al. (2017). Biologia Molecular da Célula. 6ª edição. Artmed.
• LeWinter, M. M., & Granzier, H. L. (2010). "Cardiac titin and heart disease." Journal of Cardiovascular Pharmacology, 56(2), 123–130.