Dica do autor: A inibição alostérica é um mecanismo regulatório fundamental para o controle de vias metabólicas em organismos vivos. Ao contrário da inibição competitiva, na qual o inibidor compete diretamente com o substrato pelo sítio ativo, na inibição alostérica o inibidor se liga a um sítio alostérico, ou seja, um local diferente do sítio ativo, localizado em outra região da proteína enzimática. Essa ligação provoca uma mudança conformacional na enzima, que pode reduzir ou abolir sua afinidade pelo substrato, inibindo sua atividade catalítica. Esse tipo de regulação é muito comum em enzimas reguladoras de vias metabólicas, como a fosfofrutoquinase-1 na glicólise, e permite respostas rápidas a alterações no meio celular. É um conceito essencial para entender a regulação metabólica, farmacologia e mecanismos de retroalimentação negativa.

Alternativa A: INCORRETA. A ligação do inibidor ao sítio ativo caracteriza a inibição competitiva, e não a inibição alostérica. No caso alostérico, o inibidor atua à distância do sítio ativo, modulando a função enzimática indiretamente, por mudança estrutural.

Alternativa B: CORRETA. Essa descrição define perfeitamente a inibição alostérica. O inibidor se liga a um sítio alostérico — localizado em uma região da enzima diferente do sítio ativo — e essa interação leva a uma alteração conformacional que modifica a atividade da enzima, geralmente diminuindo sua afinidade pelo substrato ou alterando sua atividade catalítica.

Alternativa C: INCORRETA. A ligação do inibidor diretamente ao substrato não é um mecanismo de inibição enzimática descrito na cinética enzimática clássica. A regulação depende da interação com a enzima, e não com o substrato livre.

Alternativa D: INCORRETA. A ligação do inibidor ao produto da reação para evitar sua dissociação da enzima é uma descrição equivocada. Tal fenômeno poderia até prolongar a permanência do produto na enzima, mas não configura inibição alostérica.

Alternativa E: INCORRETA. Cofatores são moléculas auxiliares (íons metálicos ou coenzimas) necessários para a função de algumas enzimas. A ligação de um inibidor a um cofator não caracteriza inibição alostérica, embora possa inativar a enzima por outros mecanismos.

Resposta correta: Alternativa B

Referências:

• Nelson, D. L.; Cox, M. M. Lehninger – Princípios de Bioquímica. 7ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2017.
• Berg, J. M.; Tymoczko, J. L.; Gatto, G. J. Bioquímica. 8ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2019.
• Marks, D. B.; Marks, A. D. Bioquímica Médica. 4ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2016.