Dica do autor: a resposta correta é a alternativa C. A estrutura destacada em vermelho mostra um complexo formado por um receptor acoplado à proteína G e pela própria proteína G trimérica (composta pelas subunidades alfa, beta e gama). Esse sistema é ativado por ligantes extracelulares, como hormônios e neurotransmissores. Após a ligação do ligante ao receptor, ocorre uma troca de GDP por GTP na subunidade alfa da proteína G, o que leva à sua ativação e dissociação das subunidades beta e gama. A subunidade alfa-GTP então interage com outras proteínas-alvo, como a adenilato ciclase, promovendo a conversão de ATP em AMP cíclico (cAMP), um importante segundo mensageiro intracelular que ativa a proteína quinase A (PKA). Esse mecanismo é essencial em diversas vias fisiológicas, como na sinalização da adrenalina.

Alternativa A: INCORRETA. O receptor tirosina quinase é um tipo de receptor com atividade enzimática intrínseca que fosforila resíduos de tirosina, mas não interage com proteínas G.

Alternativa B: INCORRETA. Canais iônicos dependentes de voltagem são ativados por alterações no potencial elétrico da membrana e não estão associados à proteína G.

Alternativa C: CORRETA. A imagem mostra claramente a proteína G associada ao receptor, com suas subunidades alfa, beta e gama, em estado inativo com GDP, que será ativada após o estímulo do receptor.

Alternativa D: INCORRETA. A adenilato ciclase é uma enzima de membrana ativada pela subunidade alfa-GTP da proteína G, mas ela aparece à direita da imagem, não no destaque em vermelho.

Alternativa E: INCORRETA. A PKA (proteína quinase A) é ativada posteriormente, após o aumento de cAMP, e não está associada diretamente ao receptor ou proteína G no momento inicial.

Resposta: Alternativa C

Referências:

• Guyton, A. C., & Hall, J. E. (2021). Tratado de Fisiologia Médica (14ª ed.). Rio de Janeiro: Elsevier.

• Berne, R. M., & Levy, M. N. (2020). Fisiologia (7ª ed.). Rio de Janeiro: Elsevier.

• Costanzo, L. S. (2021). Fisiologia (6ª ed.). Rio de Janeiro: Elsevier.