Dica do autor: No músculo esquelético, o acoplamento excitação-contração é um processo extremamente coordenado que transforma o potencial de ação elétrico, iniciado na membrana da fibra muscular (sarcolema), em uma resposta mecânica de contração. Esse sinal é transmitido para o interior da fibra através dos túbulos T, onde estão localizados os chamados receptores de dihidropiridina (DHPR), que são canais de cálcio voltagem-dependentes do tipo L. Esses receptores, no músculo esquelético, não atuam principalmente como canais de entrada de cálcio, mas sim como sensores de voltagem. Quando ativados pelo potencial de ação, eles sofrem uma mudança conformacional que é mecanicamente acoplada ao receptor de rianodina (RyR1), localizado na membrana do retículo sarcoplasmático. Esse acoplamento físico entre DHPR e RyR permite que o RyR1 abra seus canais de liberação de cálcio, inundando o sarcoplasma com cálcio e iniciando a contração muscular. Esse mecanismo é uma especialidade do músculo esquelético, sendo diferente do músculo cardíaco, onde a entrada de cálcio é necessária para ativar os RyR.

Alternativa A: CORRETA. O receptor de rianodina (RyR1) é a estrutura que é ativada mecanicamente pelo receptor de dihidropiridina (DHPR) durante a propagação do potencial de ação. Esse receptor está presente na membrana do retículo sarcoplasmático e, quando ativado, libera cálcio para o citoplasma da célula muscular, o que é essencial para o início da contração. Esse é um exemplo clássico de acoplamento eletromecânico direto, característico do músculo esquelético.

Alternativa B: INCORRETA. A bomba SERCA (Ca²⁺-ATPase do retículo sarcoplasmático) é responsável por recolher o cálcio do citosol de volta para o retículo sarcoplasmático durante o relaxamento muscular. Ela não é ativada pelo receptor de dihidropiridina, nem participa do início da contração. Sua ativação depende da presença de cálcio no sarcoplasma e do gasto de ATP.

Alternativa C: INCORRETA. A troponina C é a subunidade do complexo troponina responsável por ligar-se ao cálcio, promovendo a liberação do sítio de ligação da actina para a miosina. No entanto, ela não é ativada diretamente pelo DHPR, mas sim indiretamente, após a liberação de cálcio pelos receptores de rianodina.

Alternativa D: INCORRETA. A tropomiosina é uma proteína filamentosa que, em repouso, bloqueia os sítios de ligação da actina à miosina. Após a ativação da troponina C pelo cálcio, a tropomiosina é deslocada, mas esse processo também é subsequente à liberação de cálcio. Assim, ela não é ativada diretamente pelo DHPR.

Alternativa E: INCORRETA. A ATPase da miosina é uma enzima que hidrolisa ATP para permitir o movimento da cabeça da miosina durante o ciclo de contração. Ela é ativada após a formação do complexo actina-miosina, em uma etapa posterior à liberação de cálcio, e não tem relação direta com o receptor de dihidropiridina.

Resposta correta: Alternativa A.

Referências:

• GUYTON, Arthur C.; HALL, John E. Tratado de fisiologia médica. 14. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2021.

• BERNE, Robert M.; LEVY, Matthew N. Fisiologia. 7. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2020.

• COSTANZO, Linda S. Fisiologia. 6. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2021.

• BORON, Walter F.; BOULPAEP, Emile L. Medical physiology. 3. ed. Philadelphia: Elsevier, 2017.