Dica do autor: Na equação de Michaelis-Menten, a formação e a quebra do complexo enzima-substrato (ES) ocorrem simultaneamente. O modelo considera uma fase da reação em que a concentração do complexo ES permanece constante ao longo do tempo, mesmo que o substrato continue sendo convertido em produto. Essa condição é chamada de estado estacionário. Esse conceito é fundamental porque permite a simplificação da equação de Michaelis-Menten, facilitando a análise da velocidade inicial da reação. No estado estacionário, a velocidade de formação do complexo ES é igual à sua taxa de decomposição (em produto ou enzima livre), e isso se mantém por um curto período após o início da reação.

Alternativa A – INCORRETA: A conversão máxima de substrato em produto implicaria saturação completa ou fim da reação, e não é o que caracteriza o estado estacionário.

Alternativa B – INCORRETA: A variação contínua do complexo ES indicaria que a reação ainda está fora do estado estacionário, o que contradiz a definição.

Alternativa C – CORRETA: O estado estacionário ocorre quando a concentração do complexo enzima-substrato se mantém constante ao longo do tempo. Essa é a base matemática para aplicar a equação de Michaelis-Menten.

Alternativa D – INCORRETA: O excesso de produto poderia levar a um equilíbrio ou inibição por produto, mas não é condição essencial do estado estacionário.

Alternativa E – INCORRETA: A inibição completa da atividade catalítica não tem relação com o estado estacionário e sim com fatores como inibidores enzimáticos ou condições extremas de pH e temperatura.

Resposta correta: Alternativa C.

Referências:

NELSON, David L.; COX, Michael M. Lehninger: princípios de bioquímica. 8. ed. Porto Alegre: Artmed, 2021.

RODAWALD, Victor W.; RODWELL, Victor W. Bioquímica ilustrada de Harper. 31. ed. Porto Alegre: AMGH, 2021.

DEVLIN, Thomas M. Bioquímica: manual do estudante. 8. ed. Porto Alegre: Artmed, 2022