Dica do autor: Na fermentação alcoólica, que ocorre em leveduras e alguns tipos de bactérias, a glicose é inicialmente degradada pela glicólise até piruvato. Em seguida, duas reações sequenciais convertem o piruvato em etanol e CO₂.
A primeira reação é catalisada pela piruvato descarboxilase, que promove a descarboxilação não oxidativa do piruvato, liberando dióxido de carbono e formando acetaldeído. Esta enzima requer pirofosfato de tiamina (TPP) como cofator, essencial para estabilizar o intermediário reativo gerado durante a quebra da ligação C–C.
A segunda reação é realizada pela álcool desidrogenase, que reduz o acetaldeído a etanol, utilizando NADH e regenerando NAD⁺ — condição necessária para que a glicólise continue ocorrendo na ausência de oxigênio.

Alternativa A: CORRETA. A piruvato descarboxilase é a enzima que executa a descarboxilação não oxidativa do piruvato, produzindo acetaldeído e CO₂. É o passo inicial específico da fermentação alcoólica, ausente em animais e presente principalmente em leveduras.

Alternativa B: INCORRETA. A lactato desidrogenase catalisa a conversão do piruvato em lactato na fermentação láctica, regenerando NAD⁺ sem liberação de CO₂. Não atua na via alcoólica.

Alternativa C: INCORRETA. A piruvato carboxilase converte piruvato em oxaloacetato, etapa importante na gliconeogênese e no reabastecimento do ciclo de Krebs (anaplerose). É uma reação carboxilativa, e não descarboxilativa, e não participa da fermentação alcoólica.

Alternativa D: INCORRETA. A álcool desidrogenase participa da fermentação alcoólica, mas apenas na segunda etapa, reduzindo acetaldeído a etanol. Ela não realiza a descarboxilação do piruvato, que é a reação perguntada.

Alternativa E: INCORRETA. A malato desidrogenase catalisa a interconversão de malato e oxaloacetato no ciclo de Krebs e na gliconeogênese. Não participa da fermentação e não atua sobre o piruvato.

Resposta correta: Alternativa A

Referências:

• Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., et al. Molecular Biology of the Cell. 4th ed. New York: Garland Science; 2002.
• Nelson, D. L., Cox, M. M. Lehninger Principles of Biochemistry. 7th ed. New York: W.H. Freeman and Company; 2017.