Dica do autor: Um inibidor não competitivo é aquele que se liga à enzima em um sítio diferente do sítio ativo, podendo se ligar à enzima livre (E) ou ao complexo enzima-substrato (ES), formando um complexo inativo. Esse tipo de inibição não interfere na ligação do substrato ao sítio ativo, e por isso o valor de Km permanece inalterado. No entanto, a presença do inibidor reduz o número de enzimas funcionalmente ativas, o que leva a uma diminuição da Vmax, ou seja, a velocidade máxima da reação será mais baixa, mesmo que a concentração de substrato seja elevada. Além disso, como o kcat é derivado da Vmax (kcat = Vmax / [E]total), ele também será afetado. A constante de inibição Ki é um parâmetro usado para medir a força do inibidor, mas não é afetado diretamente pela inibição — é um parâmetro do próprio inibidor. Já a constante de dissociação do complexo enzima-substrato (Kd) se refere à afinidade da enzima pelo substrato, a qual não é alterada na inibição não competitiva.

Alternativa A: CORRETA. O Vmax é o principal parâmetro afetado por um inibidor não competitivo, pois a presença do inibidor reduz a fração de enzima funcionalmente ativa, independentemente da concentração de substrato. Como resultado, a capacidade máxima da enzima de converter substrato em produto é diminuída. Esse é o efeito mais característico desse tipo de inibição.

Alternativa B: INCORRETA. O Km reflete a afinidade da enzima pelo substrato, ou seja, a concentração de substrato necessária para atingir metade da Vmax. Como o inibidor não competitivo se liga a outro sítio e não afeta diretamente a ligação do substrato ao sítio ativo, o Km permanece inalterado nesse tipo de inibição.

Alternativa C: INCORRETA. Embora o kcat (constante catalítica) seja, de fato, afetado como consequência da redução da Vmax, ele não é o principal parâmetro afetado diretamente pelo inibidor. O kcat depende da Vmax e da concentração total de enzima ativa — e como o inibidor reduz essa fração ativa, o kcat pode ser alterado, mas secundariamente. A Vmax é a principal medida afetada diretamente.

Alternativa D: INCORRETA. A constante de inibição (Ki) é uma propriedade do inibidor e não da enzima. Ela mede a afinidade do inibidor pela enzima ou pelo complexo enzima-substrato, mas não é "afetada" pela presença do inibidor — é, na verdade, uma medida de quão potente ele é. Portanto, essa alternativa não responde corretamente ao enunciado.

Alternativa E: INCORRETA. A constante de dissociação (Kd) representa a afinidade entre a enzima e o substrato — quanto menor o Kd, maior a afinidade. Como o inibidor não interfere na ligação do substrato ao sítio ativo, o Kd também não sofre alteração na inibição não competitiva.

Resposta correta: Alternativa A

Referências:

• Nelson, D. L.; Cox, M. M. Lehninger – Princípios de Bioquímica. 7ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2017.
• Berg, J. M.; Tymoczko, J. L.; Gatto, G. J. Bioquímica. 8ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2019.
• Voet, D.; Voet, J. G. Bioquímica. 5ª ed. Rio de Janeiro: LTC, 2019.