Dica do autor: A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima citoplasmática que participa de uma etapa essencial do metabolismo anaeróbio, permitindo que a glicólise prossiga mesmo na ausência de oxigênio. Ao catalisar a conversão de piruvato em lactato, ela permite a regeneração do NAD⁺, que é reutilizado na oxidação da gliceraldeído-3-fosfato, mantendo assim a produção de ATP pela via glicolítica. A reação que ela promove é uma oxidação do NADH acoplada à redução do piruvato, ou seja, é uma reação de óxido-redução. Por isso, segundo a classificação internacional das enzimas (EC), ela pertence à classe EC 1 - Óxido-redutases. Saber identificar corretamente esse tipo de reação é essencial para compreender o funcionamento básico das vias metabólicas e suas disfunções clínicas.

Alternativa A: CORRETA. As óxido-redutases são enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons entre moléculas, ou seja, reações de oxidação e redução. A LDH promove a oxidação do NADH em NAD⁺ enquanto reduz o piruvato em lactato, ou vice-versa, dependendo das condições metabólicas. Esse tipo de reação é vital para o metabolismo anaeróbico, especialmente em tecidos como o músculo esquelético durante exercício intenso. Portanto, a LDH é um exemplo clássico dessa classe enzimática.

Alternativa B: INCORRETA. As transferases catalisam a transferência de grupos funcionais (como grupos fosfato, amino, metil, entre outros) entre duas moléculas. Um exemplo é a alanina aminotransferase (ALT), que transfere um grupo amino. A LDH, por sua vez, não transfere grupos químicos, mas sim elétrons, o que caracteriza um processo de oxidorredução e não de transferência funcional convencional.

Alternativa C: INCORRETA. As hidrolases são enzimas que catalisam reações de hidrólise, nas quais ocorre a quebra de ligações químicas com o uso de água, como nas proteases, lipases e nucleases. A LDH não atua por adição de água nem promove a clivagem de ligações covalentes nesse contexto, portanto não pertence a essa categoria.

Alternativa D: INCORRETA. As liases são enzimas que quebram ligações covalentes (como C-C, C-O, C-N) sem utilizar água ou oxidação, muitas vezes formando ou removendo duplas ligações ou estruturas cíclicas. Um exemplo típico é a aldolase, da via glicolítica. A LDH, entretanto, não promove esse tipo de reação estrutural, mas sim uma reação de oxidorredução com participação de coenzimas.

Alternativa E: INCORRETA. As isomerases catalisam a conversão de uma molécula em um isômero estrutural ou funcional, rearranjando átomos dentro da mesma molécula. Um exemplo clássico é a fosfoglicose isomerase, que converte glicose-6-fosfato em frutose-6-fosfato. A LDH não promove rearranjos intramoleculares, mas sim a interconversão entre compostos distintos (piruvato e lactato) com troca de elétrons, não sendo, portanto, uma isomerase.

Resposta correta: Alternativa A

Referências:

• Lehninger, A. L. Princípios de Bioquímica. 7ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2017.
• Guyton, A. C.; Hall, J. E. Tratado de Fisiologia Médica. 14ª ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2021.
• Berg, J. M.; Tymoczko, J. L.; Gatto, G. J. Bioquímica. 8ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2019.