Dica do autor: A glicólise é regulada por mecanismos sofisticados que integram o estado metabólico celular com a necessidade de energia. Um desses mecanismos envolve modulação alostérica, em que metabólitos atuam como ativadores ou inibidores de enzimas chave. A piruvato quinase é uma enzima que catalisa a etapa final da glicólise, promovendo a conversão do fosfoenolpiruvato (PEP) em piruvato, com a geração de ATP. Essa enzima é regulada por ativadores e inibidores alostéricos de acordo com as necessidades celulares. O principal ativador alostérico da piruvato quinase é a frutose-1,6-bisfosfato, um intermediário da etapa preparatória da glicólise. Esse mecanismo é um exemplo clássico de ativação por feed-forward, onde a acumulação de um intermediário precoce acelera uma etapa posterior, promovendo o fluxo coordenado e eficiente da via.

Fonte: Acervo Sanar

Alternativa A: INCORRETA. A glicose-6-fosfato está envolvida em diferentes vias metabólicas, como glicogênese e via das pentoses fosfato, e atua como inibidor da hexoquinase. Contudo, não ativa a piruvato quinase, nem tem ação direta no controle da fase final da glicólise.

Alternativa B: CORRETA. A frutose-1,6-bisfosfato é um ativador alostérico clássico da piruvato quinase, promovendo a continuidade do fluxo glicolítico. Isso assegura que, uma vez iniciado o processamento da glicose, o restante da via ocorra de forma coordenada até a geração de ATP e piruvato.

Alternativa C: INCORRETA. O 1,3-bisfosfoglicerato participa de reações de transferência de fosfato em nível de substrato, mas não exerce papel alostérico na piruvato quinase. Sua função é principalmente energética, não regulatória.

Alternativa D: INCORRETA. O gliceraldeído-3-fosfato é um intermediário chave da fase de retorno energético, mas não atua como modulador alostérico da piruvato quinase. Ele é processado em reações posteriores, mas sem papel regulador direto.

Alternativa E: INCORRETA. Embora o fosfoenolpiruvato seja o substrato direto da piruvato quinase, ele não é ativador alostérico da enzima. Sua presença é essencial para a reação, mas o controle alostérico é exercido por metabólitos anteriores como a frutose-1,6-bisfosfato.

Resposta correta: Alternativa B

Referências:

• Nelson, D. L., Cox, M. M. (2017). Lehninger: Princípios de Bioquímica (7ª ed.). Artmed.

• Devlin, T. M. (2010). Bioquímica com correlações clínicas (7ª ed.). Guanabara Koogan.

• Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. (2018). Bioquímica (8ª ed.). Guanabara Koogan.