Dica do autor: No ambiente celular — e especialmente em sistemas de expressão de proteínas recombinantes, como em bactérias — o enovelamento correto das proteínas é um passo essencial para garantir sua função biológica. Durante esse processo, regiões hidrofóbicas temporariamente expostas podem se associar de forma indevida, gerando agregados inativos e muitas vezes insolúveis. Para evitar esse problema, o organismo conta com um grupo de proteínas altamente especializadas chamadas chaperonas moleculares. Essas proteínas não fazem parte da estrutura final da proteína alvo, mas atuam transitoriamente, promovendo o ambiente ideal para o dobramento correto, impedindo interações incorretas e, em alguns casos, até promovendo o refolding (redenaturação) de proteínas parcialmente mal dobradas. Elas reconhecem regiões hidrofóbicas expostas, encapsulam a proteína em compartimentos protegidos (como faz a chaperonina GroEL-GroES) ou estabilizam estados de dobramento intermediário, permitindo que a proteína atinja sua conformação nativa funcional.

Alternativa A: CORRETA. A principal função das chaperonas moleculares é justamente prevenir associações incorretas entre domínios hidrofóbicos expostos, que poderiam gerar agregados. Elas orientam o enovelamento correto, favorecendo a obtenção da estrutura terciária funcional.

Alternativa B: INCORRETA. A formação de ligações peptídicas é catalisada por ribossomos durante a tradução, e não pelas chaperonas. Essas não promovem reações covalentes estruturais, mas atuam em nível conformacional.

Alternativa C: INCORRETA. Quem reconhece padrões de ubiquitinação e direciona proteínas ao proteassoma são outras proteínas reguladoras do sistema de degradação proteica, como a ubiquitina ligase. As chaperonas, ao contrário, tentam recuperar a estrutura funcional da proteína, não degradá-la.

Alternativa D: INCORRETA. A redução de pontes dissulfeto pode ocorrer durante o enovelamento, mas esse papel é típico de enzimas específicas como a proteína dissulfeto isomerase (PDI), e não das chaperonas moleculares clássicas.

Alternativa E: INCORRETA. As interações salinas (pontes salinas) entre resíduos de carga oposta ocorrem naturalmente durante o dobramento, mas as chaperonas não estabilizam essas interações de forma direta ou permanente. Elas facilitam o ambiente geral para o enovelamento correto ocorrer espontaneamente.

Resposta correta: Alternativa A

Referências:

• Alberts, B. et al. (2017). Biologia Molecular da Célula. 6ª edição. Artmed.
• Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Lehninger: Princípios de Bioquímica. 7ª edição. Artmed.
• Hartl, F. U., Bracher, A., & Hayer-Hartl, M. (2011). Molecular chaperones in protein folding and proteostasis. Nature.