Dica do autor: A hemoglobina é uma proteína fundamental para o transporte de oxigênio (O₂) no sangue, presente em alta concentração dentro dos eritrócitos (glóbulos vermelhos). Sua estrutura é tetramérica, composta por quatro cadeias polipeptídicas (duas alfa e duas beta na hemoglobina adulta - HbA), cada uma associada a um grupo heme contendo um átomo de ferro ferroso (Fe²⁺). É nesse ferro que o oxigênio se liga reversivelmente, permitindo que o gás seja captado nos pulmões e liberado nos tecidos conforme a demanda. A hemoglobina também existe em variantes conforme a fase da vida, como a hemoglobina fetal (HbF), formada por duas cadeias alfa e duas gama, com maior afinidade pelo oxigênio, favorecendo o transporte placentário. Além do transporte de O₂, a hemoglobina também participa do transporte de CO₂ e atua como tampão no equilíbrio ácido-base, mas essas são funções secundárias. A estrutura da hemoglobina é altamente especializada, refletindo sua importância fisiológica e clínica.

Alternativa A – INCORRETA: A hemoglobina não está presente no plasma, e sim no interior dos eritrócitos. Além disso, sua ligação com o oxigênio ocorre por meio de íons de ferro no estado ferroso (Fe²⁺) e não por íons cálcio. Essa alternativa mistura conceitos incorretos sobre localização e mecanismo de ação da hemoglobina.

Alternativa B – INCORRETA: A hemoglobina não é uma enzima, tampouco converte oxigênio em peróxidos. Essa função está associada a enzimas oxidativas, como a mieloperoxidase, que não participam do transporte de oxigênio. A hemoglobina transporta O₂ de forma reversível, sem catalisar sua modificação química. Portanto, essa descrição está completamente equivocada.

Alternativa C – INCORRETA: Embora a hemoglobina tenha uma função acessória no tamponamento ácido-base, ela não possui apenas dois grupos heme e duas cadeias proteicas, e sim quatro de cada. Sua principal função é o transporte de oxigênio, não o tamponamento. A estrutura descrita aqui está incompleta e incorreta.

Alternativa D – INCORRETA: A hemoglobina não é uma proteína de membrana, nem está presente nos leucócitos, e sim no citoplasma dos eritrócitos. Além disso, a forma funcional da hemoglobina contém ferro no estado ferroso (Fe²⁺). Quando o ferro está no estado férrico (Fe³⁺), temos a meta-hemoglobina, que não se liga ao oxigênio de forma funcional, sendo uma forma patológica. Essa alternativa contém diversos erros conceituais.

Alternativa E – CORRETA: Esta alternativa descreve perfeitamente a hemoglobina: uma proteína tetramérica com quatro cadeias polipeptídicas (globinas) e quatro grupos heme, cada um contendo um átomo de ferro ferroso (Fe²⁺), ao qual o oxigênio se liga de forma reversível. Essa estrutura é fundamental para o transporte eficiente de O₂, justificando a especialização dos eritrócitos.

Resposta correta: Alternativa E.

Referências:

• GUYTON, Arthur C.; HALL, John E. Tratado de fisiologia médica. 14. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2021.
• BERNE, Robert M.; LEVY, Matthew N. Fisiologia. 7. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2020.
• BORON, Walter F.; BOULPAEP, Emile L. Medical physiology. 3. ed. Philadelphia: Elsevier, 2017.