Dica do autor: A transição da fase G2 para a mitose depende da ativação do complexo ciclina B-CDK1, também conhecido como MPF (Maturation Promoting Factor). Contudo, a ativação de CDK1 não ocorre imediatamente após a ligação com a ciclina B, pois CDK1 é negativamente regulado por fosforilação inibitória. A enzima Wee1 é uma quinase responsável por fosforilar CDK1 nos resíduos tirosina 15 (Tyr15) e treonina 14 (Thr14), o que mantém o complexo inativo até que a célula esteja pronta para a mitose. Essa fosforilação é removida pela fosfatase Cdc25, que ativa o CDK1 e permite a entrada na mitose. Portanto, Wee1 atua como um freio molecular da divisão celular, especialmente útil em situações de dano no DNA ou replicação incompleta, impedindo a ativação prematura de eventos mitóticos.

Alternativa A: INCORRETA. A remoção de fosfatos inibitórios é feita por Cdc25, não por Wee1. A função de Wee1 é inibir, e não ativar, CDK1.

Alternativa B: CORRETA. Esta alternativa descreve corretamente a função da quinase Wee1: fosforilar CDK1 em resíduos inibitórios (Tyr15 e Thr14), o que mantém CDK1 inativo e retarda a entrada na mitose até que todas as condições estejam adequadas.

Alternativa C: INCORRETA. A degradação da ciclina B é promovida pelo APC/C, e não por Wee1. Além disso, a função de Wee1 não envolve a via ubiquitina-proteassoma.

Alternativa D: INCORRETA. Wee1 não atua na ativação de Cdc25, pelo contrário, muitas vezes suas ações são antagônicas: enquanto Wee1 fosforila CDK1 (inibindo), Cdc25 desfosforila CDK1 (ativando).

Alternativa E: INCORRETA. A recrutação da condensina ocorre após a ativação do complexo ciclina B-CDK1, já na prófase da mitose, e não é mediada por Wee1.

Resposta correta: Alternativa B

Referências:

• Alberts, B. et al. Molecular Biology of the Cell. 6ª ed. Garland Science, 2015.
• Lodish, H. et al. Biologia Celular e Molecular. 8ª ed. Artmed, 2016.
• Cooper, G.M. The Cell: A Molecular Approach. 7ª ed. Sinauer Associates, 2019.