Dica do autor: A glicose é uma molécula crucial para a produção de energia, e sua regulação é controlada por hormônios que promovem ou inibem vias metabólicas específicas, como a glicólise e a gliconeogênese. A insulina e o glucagon têm efeitos opostos na regulação dessas vias. A glicólise e a gliconeogênese são processos metabólicos essenciais para a manutenção dos níveis de glicose no sangue. A glicólise é a via catabólica que converte a glicose em piruvato, gerando ATP e NADH, enquanto a gliconeogênese é a via anabólica que sintetiza glicose a partir de precursores não-carboidratos. A regulação hormonal dessas vias é crucial, especialmente em condições patológicas como o diabetes mellitus. A insulina é um hormônio anabólico secretado pelo pâncreas em resposta a altos níveis de glicose no sangue. Ela promove a glicólise e a síntese de glicogênio, inibindo a gliconeogênese. Atua aumentando a atividade de enzimas-chave na glicólise, como a fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) e a piruvato quinase (PK), e diminuindo a atividade de enzimas na gliconeogênese, como a frutose-1,6-bisfosfatase (FBPase-1). Por outro lado, o glucagon é um hormônio catabólico secretado em resposta a baixos níveis de glicose no sangue, estimulando a gliconeogênese e a glicogenólise para aumentar a glicose sanguínea. Ele reduz a glicólise, inibindo a PFK-1 e a PK, e promove a gliconeogênese ao ativar a FBPase-1. Comentário detalhado sobre cada alternativa:  Alternativa A: CORRETA. A insulina de fato aumenta a expressão da fosfofrutoquinase-1 (PFK-1), uma enzima chave na glicólise. A PFK-1 catalisa a conversão de frutose-6-fosfato em frutose-1,6-bisfosfato, um passo regulador importante na glicólise. A insulina promove a desfosforilação de uma forma inativa da PFK-2, que gera frutose-2,6-bisfosfato, um potente ativador da PFK-1, facilitando assim a entrada da glicose na via glicolítica.  Alternativa B: INCORRETA. O glucagon não ativa a piruvato quinase; pelo contrário, ele a inibe. O glucagon promove a gliconeogênese pela inibição de enzimas glicolíticas, como a piruvato quinase (PK), por meio da fosforilação. A inibição da PK impede a conversão de fosfoenolpiruvato em piruvato, desviando os intermediários glicolíticos para a gliconeogênese.  Alternativa C: INCORRETA. A insulina não inibe a glicólise pela fosforilação da frutose-1,6-bisfosfatase. A insulina atua inibindo a FBPase-1 indiretamente ao promover a desfosforilação de PFK-2, que aumenta os níveis de frutose-2,6-bisfosfato, inibindo a FBPase-1 e estimulando a glicólise.  Alternativa D: INCORRETA. O glucagon não inibe a gliconeogênese; na verdade, ele a estimula. O glucagon ativa a frutose-1,6-bisfosfatase (FBPase-1), que converte frutose-1,6-bisfosfato em frutose-6-fosfato, facilitando a produção de glicose na gliconeogênese.  Alternativa E: INCORRETA. A insulina não diminui a glicólise pela inibição da hexoquinase. A hexoquinase catalisa o primeiro passo da glicólise, a fosforilação da glicose em glicose-6-fosfato. A insulina não inibe essa enzima; em vez disso, ela promove a atividade das enzimas glicolíticas.  Resposta correta: Alternativa A. Referências Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). Princípios de Bioquímica de Lehninger (8ª ed.). Artmed. Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. (2019). Bioquímica (8ª ed.). Guanabara Koogan.