Dica do autor: A catálise enzimática é um processo altamente específico e eficiente, que depende de diversos mecanismos para acelerar reações bioquímicas. Um desses mecanismos é a catálise por proximidade e orientação, no qual a enzima alinha os substratos no local ativo, reduzindo a entropia e favorecendo o estado de transição da reação. Em outras palavras, a enzima atua como um “molde tridimensional”, aproximando e orientando os reagentes de maneira ótima para que a reação ocorra com mais rapidez e menor exigência energética. No caso da piruvato quinase, enzima da via glicolítica, sua ação envolve justamente esse tipo de catálise: ela posiciona o fosfoenolpiruvato e o ADP no sítio ativo, facilitando a transferência do grupo fosfato e a formação de piruvato e ATP.

Alternativa A – INCORRETA: A catálise ácido-base envolve a transferência de prótons (H⁺) entre a enzima e o substrato, podendo a enzima agir como doadora ou aceitadora de prótons. Embora seja um mecanismo comum em várias reações enzimáticas, não é o principal envolvido na ação da piruvato quinase, que atua mais intensamente pela via de aproximação e orientação dos substratos.

Alternativa B – INCORRETA: Na catálise covalente, há a formação temporária de uma ligação covalente entre a enzima e o substrato, formando um intermediário reacional que depois é rompido para gerar o produto final. Esse mecanismo não descreve adequadamente a função da piruvato quinase, pois ela não forma ligações covalentes com os substratos durante a reação.

Alternativa C – CORRETA: A catálise por proximidade e orientação é o mecanismo exatamente descrito no enunciado da questão, no qual a enzima posiciona os substratos de maneira ideal para a ocorrência da reação. A piruvato quinase promove esse alinhamento entre o fosfoenolpiruvato e o ADP, facilitando a transferência do grupo fosfato e formando o piruvato e o ATP. Este é um exemplo clássico dessa modalidade de catálise.

Alternativa D – INCORRETA: A catálise redox ocorre quando há transferência de elétrons entre substrato e enzima, o que geralmente envolve coenzimas como NAD⁺ ou FAD. Esse não é o caso aqui, pois a reação catalisada pela piruvato quinase não é uma reação de oxidorredução, e sim de transferência de grupo fosfato.

Alternativa E – INCORRETA: A inibição competitiva não é um tipo de catálise, e sim um mecanismo de regulação ou inibição enzimática, no qual uma molécula semelhante ao substrato compete pelo sítio ativo da enzima. Portanto, essa alternativa confunde um mecanismo de regulação com um mecanismo de catálise, o que invalida sua correção.

Resposta correta: Alternativa C.

Referências:

NELSON, David L.; COX, Michael M. Lehninger: princípios de bioquímica. 8. ed. Porto Alegre: Artmed, 2021.

RODAWALD, Victor W.; RODWELL, Victor W. Bioquímica ilustrada de Harper. 31. ed. Porto Alegre: AMGH, 2021.

DEVLIN, Thomas M. Bioquímica: manual do estudante. 8. ed. Porto Alegre: Artmed, 2022