Dica do autor: As proteínas transmembrana, também chamadas de proteínas integrais de membrana, são aquelas que atravessam completamente a bicamada lipídica. Para se manterem estáveis dentro do ambiente hidrofóbico do interior da membrana, essas proteínas possuem domínios hidrofóbicos, ou seja, regiões formadas por aminoácidos apolares, que interagem favoravelmente com as caudas hidrofóbicas dos fosfolipídios. Essa compatibilidade química entre regiões apolares da proteína e da bicamada permite a inserção e fixação estável dessas proteínas na membrana. Já as porções hidrofílicas dessas proteínas ficam expostas para o meio extracelular e intracelular, onde podem desempenhar funções como reconhecimento, sinalização, transporte e ancoragem. Assim, a presença de domínios hidrofóbicos é a chave estrutural para a estabilidade das proteínas transmembrana na bicamada.

Alternativa A: INCORRETA. A ligação ao citoesqueleto é importante para posicionamento e fixação funcional de algumas proteínas na face citoplasmática da membrana, mas não é o que garante a inserção ou estabilidade das proteínas dentro da bicamada lipídica.

Alternativa B: INCORRETA. As interações com glicolipídios ocorrem na superfície externa da membrana e estão mais relacionadas a reconhecimento e adesão celular, não sendo responsáveis pela inserção estável da proteína na bicamada.

Alternativa C: CORRETA. A presença de domínios hidrofóbicos é o fator estrutural que permite que as proteínas transmembrana se estabilizem no interior hidrofóbico da bicamada lipídica. Esses domínios interagem com as caudas apolares dos fosfolipídios, garantindo a ancoragem e o posicionamento correto dessas proteínas.

Alternativa D: INCORRETA. A difusão facilitada é um tipo de transporte passivo realizado por proteínas de membrana, como canais e transportadores, mas não tem relação com a estrutura ou inserção da proteína na membrana.

Alternativa E: INCORRETA. A glicosilação na face extracelular ocorre em glicoproteínas, contribuindo para o reconhecimento celular e sinalização, mas não é responsável pela estabilidade da proteína no interior hidrofóbico da bicamada.

Resposta correta: Alternativa C.

Referências:

ALBERTS, B. et al. Biologia molecular da célula. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2020.

WATSON, J. D. et al. Biologia molecular do gene. 8. ed. São Paulo: Pearson, 2022.

COOPER, G. M.; HAUSMAN, R. E. A célula: uma abordagem molecular. 8. ed. Porto Alegre: Artmed, 2020.