Dica do autor: O entendimento de como enzimas reconhecem e interagem com seus substratos é essencial para compreender a especificidade e eficiência das reações enzimáticas. Dois modelos principais explicam essa interação: o modelo chave-fechadura e o modelo de ajuste induzido. O modelo chave-fechadura propõe que o substrato se encaixa perfeitamente no sítio ativo da enzima, como uma chave em sua fechadura — o que implica um sítio ativo rigidamente complementar ao substrato.

Por outro lado, o modelo de ajuste induzido, proposto por Daniel Koshland em 1958, sugere que a ligação do substrato induz uma mudança conformacional na enzima, ajustando o sítio ativo para acomodar melhor o substrato. Essa flexibilidade explica por que muitas enzimas conseguem catalisar reações com alta especificidade, mesmo quando os substratos apresentam variações estruturais leves. Esse modelo também é crucial para entender como algumas enzimas distinguem entre isômeros e como ocorrem mecanismos de regulação alostérica.

Alternativa A – INCORRETA: “Alavanca molecular” não é um modelo estabelecido na bioquímica para explicar a interação enzima-substrato. Pode ser confundida com metáforas usadas para descrever movimentos mecânicos moleculares, mas não é aplicável neste contexto.

Alternativa B – CORRETA: O modelo do ajuste induzido descreve perfeitamente a situação proposta: a enzima sofre uma mudança conformacional após a ligação com o substrato, o que melhora a complementaridade entre eles e favorece a catálise.

Alternativa C – INCORRETA: O conceito de estado estacionário está relacionado à cinética enzimática, referindo-se a uma condição em que a formação e a degradação do complexo enzima-substrato ocorrem à mesma taxa. Não explica o processo de mudança conformacional.

Alternativa D – INCORRETA: O modelo chave-fechadura propõe que o substrato já possui a forma exata do sítio ativo, sem necessidade de ajuste ou mudança conformacional na enzima. Esse modelo não explica o fenômeno descrito na pergunta.

Alternativa E – INCORRETA: A inibição competitiva refere-se a um inibidor que compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima, bloqueando sua ligação. Não está relacionada a mudanças estruturais na enzima após a ligação com o substrato.

Resposta correta: Alternativa B.

Referências:

NELSON, David L.; COX, Michael M. Lehninger: princípios de bioquímica. 8. ed. Porto Alegre: Artmed, 2021.

RODAWALD, Victor W.; RODWELL, Victor W. Bioquímica ilustrada de Harper. 31. ed. Porto Alegre: AMGH, 2021.

DEVLIN, Thomas M. Bioquímica: manual do estudante. 8. ed. Porto Alegre: Artmed, 2022