Dica do autor: Os inibidores da ECA, como o captopril, enalapril e outros medicamentos anti-hipertensivos, atuam como inibidores competitivos, ou seja, se ligam ao sítio ativo da enzima, competindo com o substrato natural (angiotensina I). Esse tipo de inibição é clássico na cinética enzimática de Michaelis-Menten, e suas principais consequências são: o aumento do valor aparente do Km, pois é necessário mais substrato para alcançar metade da Vmax, e nenhuma alteração na Vmax, já que, com alta concentração de substrato, o inibidor pode ser deslocado do sítio ativo. Assim, a afinidade aparente da enzima pelo substrato diminui, mas a capacidade catalítica máxima permanece a mesma, desde que haja substrato suficiente. Esse é um conceito central para entender como drogas competem com ligantes fisiológicos, sendo altamente relevante em farmacologia e bioquímica clínica.

Alternativa A: INCORRETA. O valor da Vmax não aumenta em inibição competitiva. O aumento da velocidade máxima da enzima não ocorre em nenhuma forma de inibição clássica. Pelo contrário, a capacidade máxima da enzima permanece constante, pois o inibidor pode ser deslocado por altas concentrações de substrato.

Alternativa B: INCORRETA. A Vmax só diminui em casos de inibição não competitiva ou incompetitiva, nas quais o inibidor afeta a atividade catalítica da enzima mesmo com o substrato presente. Como o inibidor da ECA é competitivo, ele não afeta a Vmax.

Alternativa C: CORRETA. Na inibição competitiva, o Km aparente aumenta, pois é necessário maior concentração de substrato para competir com o inibidor e atingir metade da Vmax. Isso significa que a afinidade aparente da enzima pelo substrato é reduzida na presença do inibidor. Este é exatamente o efeito observado na ação dos inibidores da ECA.

Alternativa D: INCORRETA. O Km não diminui na presença de um inibidor competitivo. Pelo contrário, ele aumenta, já que a concorrência entre substrato e inibidor torna mais difícil a formação do complexo enzima-substrato.

Alternativa E: INCORRETA. Embora a Vmax permaneça inalterada, o Km não permanece o mesmo. A afinidade da enzima pelo substrato é reduzida na presença do inibidor competitivo, o que aumenta o Km aparente. Assim, esta alternativa está incorreta por imprecisão.

Resposta correta: Alternativa C

Referências:

• Nelson, D. L.; Cox, M. M. Lehninger – Princípios de Bioquímica. 7ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2017.
• Berg, J. M.; Tymoczko, J. L.; Gatto, G. J. Bioquímica. 8ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2019.
• Katzung, B. G. Farmacologia Básica e Clínica. 14ª ed. Rio de Janeiro: McGraw-Hill, 2018.