Dica do autor: A ligação peptídica é a união covalente entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro, formando uma amida (–CO–NH–) e liberando uma molécula de água. Apesar de ser tecnicamente uma ligação simples, ela possui características únicas decorrentes de sua estrutura eletrônica: o par de elétrons livre do nitrogênio da amida interage por ressonância com o carbono da carbonila, gerando uma estrutura híbrida entre ligação simples e dupla. Esse fenômeno confere rigidez e planaridade à ligação peptídica, limitando a rotação ao redor do eixo C–N. Consequentemente, a ligação peptídica possui caráter parcial de dupla ligação, o que é crucial para a estabilidade conformacional das proteínas, já que permite a formação de estruturas secundárias organizadas, como hélices alfa e folhas beta. Assim, é a ressonância da ligação peptídica que garante essa propriedade essencial à arquitetura proteica.

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Alternativa A: INCORRETA. As interações hidrofóbicas laterais contribuem para o dobramento e estabilidade da estrutura terciária das proteínas, mas não estão relacionadas à rigidez da ligação peptídica nem à limitação rotacional de sua estrutura primária.

Alternativa B: INCORRETA. Os grupos terminais ionizáveis (amina e carboxila livres) influenciam o comportamento ácido-base da molécula, mas não impõem restrições rotacionais à cadeia polipeptídica. A limitação de rotação se deve à ligação peptídica entre os aminoácidos, e não aos grupos terminais.

Alternativa C: INCORRETA. A carbonila não possui geometria tetraédrica, mas sim plana trigonal, devido à presença da ligação dupla com o oxigênio. Além disso, essa geometria não é o principal fator responsável pela limitação de rotação da ligação peptídica.

Alternativa D: CORRETA. A ligação peptídica apresenta caráter de dupla ligação parcial devido à ressonância do par de elétrons do nitrogênio com a carbonila, o que confere rigidez e impossibilita rotação livre em torno do eixo C–N. Essa característica estabiliza a estrutura primária e é fundamental para o enovelamento correto das proteínas.

Alternativa E: INCORRETA. A quiralidade do carbono alfa influencia a conformação geral da cadeia, mas não interfere diretamente na rotação da ligação peptídica. A glicina, por ser aquiral, oferece maior flexibilidade local, mas isso está relacionado à mobilidade regional, e não à estabilidade da própria ligação amida.

Resposta correta: Alternativa D

Referências:

• Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Lehninger: Princípios de Bioquímica. 7ª edição. Artmed.
• Voet, D., Voet, J. G. (2011). Bioquímica. 4ª edição. Artmed.