Dica do autor: O sistema ABO de grupos sanguíneos é determinado por modificações bioquímicas específicas na superfície dos eritrócitos. Essas modificações são realizadas por enzimas do tipo glicosiltransferase, que agem sobre um substrato comum — a cadeia H — adicionando diferentes açúcares terminais que definem os antígenos A e B. A glicosiltransferase A, codificada pelo alelo IA do gene ABO, adiciona um resíduo de N-acetilgalactosamina à cadeia H, formando o antígeno A. Já a glicosiltransferase B, codificada pelo alelo IB, adiciona um resíduo de galactose, gerando o antígeno B. O alelo i (O) resulta em uma enzima não funcional, deixando a cadeia H inalterada, o que caracteriza o tipo O. Essa expressão fenotípica é, portanto, resultado da ação enzimática específica mediada por variantes do gene ABO, localizado no cromossomo 9. Essa questão ilustra bem como pequenas variações genéticas em enzimas específicas geram alterações imunologicamente relevantes.

Alternativa A: CORRETA. A alternativa descreve corretamente o processo bioquímico por trás da especificidade dos antígenos A e B. Ambos derivam da modificação da cadeia H, sendo que enzimas glicosiltransferases, codificadas por alelos do gene ABO, adicionam N-acetilgalactosamina (antígeno A) ou galactose (antígeno B).

Alternativa B: INCORRETA. Apesar de envolver a membrana plasmática, o processo não depende da glicosilação de proteínas transmembrana, tampouco é regulado pelo locus RhD, que está relacionado ao sistema Rh, não ao sistema ABO.

Alternativa C: INCORRETA. A adição de grupamentos sulfatados a fosfolipídios não está relacionada à determinação dos grupos sanguíneos ABO. O processo depende da adição de açúcares específicos à cadeia H, não de modificação de lipídeos.

Alternativa D: INCORRETA. Embora a interação entre FUT2 e ABO seja relevante para determinar a presença de antígenos ABO em secreções (fenótipo secretor), a interação com o gene RHD não está envolvida nesse processo. Além disso, a questão trata de antígenos na membrana dos eritrócitos, não de glicoproteínas secretadas.

Alternativa E: INCORRETA. A fosforilação de resíduos de serina e treonina é um mecanismo de regulação pós-traducional de proteínas, mas não está envolvida na especificidade dos antígenos ABO, que é determinada por adição de carboidratos a estruturas da membrana.

Resposta correta: Alternativa A

Referências:

• Nelson, D. L., Cox, M. M. Lehninger Princípios de Bioquímica. 7ª edição. Artmed, 2018.
• Alberts, B. Biologia Molecular da Célula. 6ª edição. Artmed, 2017.
• Guyton, A. C., Hall, J. E. Tratado de Fisiologia Médica. 14ª edição. Elsevier, 2021.