Dica do autor: A reação catalisada pelo complexo α-cetoglutarato desidrogenase converte o α-cetoglutarato em succinil-CoA, liberando CO₂ e produzindo NADH. Para isso, o complexo exige um conjunto de cinco cofatores clássicos: tiamina pirofosfato (TPP), FAD, NAD⁺, CoA-SH e lipoato, exatamente os mesmos usados pelo complexo piruvato desidrogenase. Do ponto de vista regulatório, a enzima sofre feedback inibitório por succinil-CoA e NADH, evitando sobrecarga energética. É um dos principais checkpoints do ciclo do ácido cítrico e costuma ser cobrado em provas médicas justamente por sua relevância clínica e metabólica.

Alternativa A: INCORRETA. O piridoxal fosfato (PLP) está envolvido em metabolismo de aminoácidos, não nessa reação. Além disso, ADP é ativador energético em outros contextos, não inibidor aqui.

Alternativa B: INCORRETA. Biotina participa de carboxilações (como na piruvato carboxilase), não nesse complexo. O oxaloacetato não é inibidor direto do α-cetoglutarato desidrogenase.

Alternativa C: INCORRETA. Apesar de citar TPP, CoA-SH e NAD⁺, a lista está incompleta (faltam FAD e lipoato). Além disso, acetil-CoA não ativa essa enzima.

Alternativa D: CORRETA. O complexo depende de TPP, FAD, NAD⁺, CoA-SH e lipoato, e é inibido por succinil-CoA, seu próprio produto. Essa é a descrição completa e precisa.

Alternativa E: INCORRETA. Biotina não participa dessa reação, e GDP não regula a enzima.

Resposta correta: Alternativa D.

Referências

• NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 8ª ed. Artmed, 2021.
  
  

• BERG, J. M.; STRYER, L.; TYMOCZKO, J. L. Bioquímica. 9ª ed. Guanabara Koogan, 2019.
  
  

DEVLIN, T. M. Manual de Bioquímica: com Correlações Clínicas. 8ª ed. Wiley, 2019.