Dica do autor: A hemoglobina é uma proteína com estrutura quaternária composta por quatro cadeias polipeptídicas — duas alfa e duas beta — cada uma contendo um grupo heme com um átomo de ferro capaz de se ligar a uma molécula de oxigênio. A interação entre essas subunidades confere à hemoglobina uma propriedade fundamental: a cooperatividade na ligação ao oxigênio. Isso significa que a ligação de O₂ a uma das subunidades aumenta a afinidade das outras por oxigênio, permitindo que a hemoglobina atue eficientemente como transportadora — captando oxigênio nos pulmões (onde a pO₂ é alta) e liberando-o nos tecidos (onde a pO₂ é baixa).
Essa transição funcional entre os estados tenso (T, baixa afinidade) e relaxado (R, alta afinidade) depende diretamente da estrutura quaternária. Além disso, essa estrutura permite a regulação alostérica por íons H⁺ (efeito Bohr), CO₂ e 2,3-BPG, fatores que modulam a afinidade da hemoglobina ao oxigênio conforme as demandas fisiológicas.

Fonte: Acervo Sanar.

Alternativa A: INCORRETA. A hemoglobina se liga ao oxigênio de forma reversível, o que é essencial para sua função fisiológica. A ligação irreversível comprometeria o transporte e liberação de O₂ nos tecidos.

Alternativa B: INCORRETA. O grupo ferroso (Fe²⁺) deve ser mantido em estado reduzido, e não oxidado, para se ligar ao oxigênio. Quando oxidado a Fe³⁺, forma-se a meta-hemoglobina, que é incapaz de transportar O₂ eficientemente.

Alternativa C: INCORRETA. A conversão de CO₂ em bicarbonato é catalisada pela enzima anidrase carbônica, presente principalmente nos eritrócitos. A hemoglobina participa indiretamente no transporte de CO₂, mas não catalisa essa conversão.

Alternativa D: CORRETA. A presença de múltiplas subunidades interativas (estrutura quaternária) permite cooperação alostérica, modulando a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio. Essa é uma característica única da hemoglobina, ausente em proteínas monoméricas como a mioglobina.

Alternativa E: INCORRETA. Embora ligações dissulfeto contribuam para a estabilidade de algumas proteínas, a hemoglobina não depende primariamente delas para proteção térmica. Suas cadeias são unidas principalmente por interações não covalentes (hidrofóbicas, iônicas e pontes de hidrogênio).

Resposta correta: Alternativa D

Referências:

• Lehninger, A. L., Nelson, D. L., Cox, M. M. Princípios de Bioquímica. 8ª ed. Artmed, 2021.
• Guyton, A. C., Hall, J. E. Tratado de Fisiologia Médica. 14ª ed. Elsevier, 2021.
• Harper, H. A. Bioquímica Ilustrada de Harper. 31ª ed. AMGH, 2019.