Dica do autor: O recém-nascido descrito na questão está em bom estado geral, apesar do histórico materno de anemia falciforme e uso prévio de hidroxiureia. O ponto central aqui está na fisiologia do transporte de oxigênio fetal, em especial nas características moleculares da hemoglobina fetal (HbF). A HbF é composta por duas cadeias alfa e duas cadeias gama (α₂γ₂), ao contrário da hemoglobina adulta (HbA), que possui duas cadeias alfa e duas beta (α₂β₂). Uma das principais características bioquímicas da HbF é a sua maior afinidade pelo oxigênio. Essa maior afinidade decorre da menor interação da HbF com o 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG), um modulador alostérico que reduz a afinidade da hemoglobina pelo O₂. Como a HbF se liga menos ao 2,3-BPG, ela permanece mais tempo em sua forma relaxada (R), que é a conformação com alta afinidade por oxigênio. Isso permite que a HbF capte o oxigênio da circulação materna com mais eficiência, mesmo em ambientes com baixa pressão parcial de oxigênio, como ocorre fisiologicamente no ambiente intrauterino. Esse é o mecanismo que garante uma oxigenação adequada ao feto, especialmente importante em situações em que a mãe apresenta hipóxia crônica, como nas hemoglobinopatias.

Alternativa A: INCORRETA. A cadeia gama da HbF não está relacionada com oxidação do ferro férrico (Fe³⁺). O ferro na hemoglobina funcional deve estar na forma ferrosa (Fe²⁺) para se ligar ao oxigênio. A oxidação para Fe³⁺ gera meta-hemoglobina, que não transporta oxigênio. Assim, a premissa da alternativa está incorreta bioquimicamente.

Alternativa B: CORRETA. A menor afinidade da HbF pelo 2,3-BPG é exatamente o que a torna mais eficiente na captação de oxigênio. O 2,3-BPG liga-se à hemoglobina e estabiliza sua forma tensa (T), que tem baixa afinidade por oxigênio. Como a HbF não se liga bem ao 2,3-BPG, ela permanece mais tempo na forma relaxada (R), facilitando a ligação com o oxigênio e promovendo o fluxo de O₂ da hemoglobina materna para a fetal. Esse é o principal mecanismo que garante oxigenação fetal eficiente.

Alternativa C: INCORRETA. O efeito Bohr descreve a influência do CO₂ e dos íons H⁺ na liberação de oxigênio, mas a HbF não se liga preferencialmente a H⁺ como estratégia para captar oxigênio. A lógica da alternativa está equivocada, pois o aumento de H⁺ favorece a liberação de oxigênio, e não sua captação — o que contraria a necessidade fetal de captar oxigênio da circulação materna.

Alternativa D: INCORRETA. A carboxiemoglobina é formada pela ligação do monóxido de carbono (CO) à hemoglobina, o que inibe o transporte de oxigênio, ao invés de favorecê-lo. Além disso, não há transporte ativo de oxigênio entre mãe e feto; o processo é difusional, guiado por gradientes de pressão parcial de O₂ e pela afinidade diferencial entre HbA e HbF. Portanto, essa alternativa está cientificamente errada.

Alternativa E: INCORRETA. Ácido lático não se liga à hemoglobina, e não existe nenhum mecanismo conhecido em que a HbF tenha afinidade aumentada por lactato. O lactato é um subproduto do metabolismo anaeróbico e pode interferir no pH, mas não influencia diretamente a ligação do oxigênio à hemoglobina. A proposição é inverídica.

Resposta correta: Alternativa B
Referências:

• Guyton & Hall. Tratado de Fisiologia Médica. 14ª ed. Elsevier, 2021.
• Junqueira & Carneiro. Histologia Básica. 15ª ed. Guanabara Koogan, 2021.
• Nelson. Tratado de Pediatria. 21ª ed. Elsevier, 2020.
• UpToDate. "Oxygen transport and hemoglobin function in the fetus and newborn". Acesso em agosto de 2025.