Dica do autor: A curva de dissociação da hemoglobina apresenta um formato sigmoide característico, resultado direto do fenômeno da cooperatividade entre suas subunidades. Esse comportamento é explicado pela transição conformacional da hemoglobina entre dois estados principais: o estado tenso (T), de baixa afinidade pelo oxigênio, e o estado relaxado (R), de alta afinidade.
Quando a primeira molécula de oxigênio se liga ao grupo heme de uma das subunidades, ocorre uma mudança conformacional que facilita a ligação de O₂ às demais subunidades. Esse efeito progressivo entre as quatro cadeias globínicas (duas alfa e duas beta) é possível graças à estrutura quaternária da hemoglobina e leva ao formato sigmoide da curva — em contraste com a curva hiperbólica da mioglobina, que é monomérica e não apresenta cooperatividade.
Esse mecanismo é essencial para a função fisiológica da hemoglobina, permitindo captação eficiente de O₂ nos pulmões (alta pO₂) e liberação nos tecidos (baixa pO₂), regulada ainda por fatores alostéricos como H⁺, CO₂ e 2,3-BPG.

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Alternativa A: INCORRETA. A formação de carbamino-hemoglobina, onde CO₂ se liga às extremidades N-terminais das cadeias globínicas, contribui para o transporte de CO₂ e modulação do pH, mas não é o fator responsável pelo formato sigmoide da curva de saturação.

Alternativa B: INCORRETA. O 2,3-BPG, um metabólito glicolítico, realmente modula a afinidade da hemoglobina por oxigênio, deslocando a curva para a direita. No entanto, ele não causa a sigmoidalidade, apenas altera sua posição.

Alternativa C: CORRETA. A sigmoidalidade da curva de saturação da hemoglobina decorre diretamente da transição conformacional cooperativa entre subunidades. Esse processo de ligação progressiva entre subunidades interdependentes é a base do comportamento cooperativo.

Alternativa D: INCORRETA. O acúmulo de H⁺ (efeito Bohr) estabiliza a forma T e reduz a afinidade pelo O₂, deslocando a curva para a direita. Esse fenômeno modula a afinidade, mas não explica a forma sigmoide da curva.

Alternativa E: INCORRETA. A oxidação do ferro do heme (Fe²⁺ → Fe³⁺) impede a ligação do oxigênio, formando meta-hemoglobina, que não participa do transporte de O₂ e não contribui para a sigmoidalidade da curva.

Resposta correta: Alternativa C

Referências:

• Lehninger, A. L., Nelson, D. L., Cox, M. M. Princípios de Bioquímica. 8ª ed. Artmed, 2021.
• Harper, H. A. Bioquímica Ilustrada de Harper. 31ª ed. AMGH, 2019.
• Guyton, A. C., Hall, J. E. Tratado de Fisiologia Médica. 14ª ed. Elsevier, 2021.