Pratique questões de medicina
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Inibidores alostéricos competem diretamente com o substrato pelo sítio ativo da enzima
Ativadores alostéricos se ligam ao sítio ativo e aumentam a afinidade da enzima pelo produto
A regulação alostérica depende exclusivamente da concentração de substrato, sem participação de moduladores externos
Ativadores alostéricos deslocam o equilíbrio da reação para os reagentes, aumentando a estabilidade enzimática
Inibidores alostéricos se ligam a regiões distintas do sítio ativo, promovendo mudança conformacional que reduz a atividade catalítica