Dica do autor: a resposta correta é a alternativa D. A mioglobina é uma proteína encontrada nos músculos esqueléticos e cardíacos, com a função de armazenar oxigênio e liberá-lo durante períodos de alta demanda metabólica, como o exercício físico. Sua estrutura monomérica confere alta afinidade pelo oxigênio, o que é ideal para manter o oxigênio "reservado" até que a pressão parcial de oxigênio caia nos tecidos musculares. Contudo, quando a afinidade da mioglobina pelo oxigênio se torna ainda maior, como no caso de mutações genéticas, essa proteína retém o oxigênio com mais força, dificultando sua liberação nos momentos de necessidade. O resultado é uma redução na entrega efetiva de oxigênio às mitocôndrias musculares, prejudicando a produção aeróbica de energia. Essa alteração pode comprometer o desempenho muscular e favorecer a fadiga precoce.

Alternativa A: INCORRETA. Embora o aumento da afinidade possa sugerir maior retenção de oxigênio, isso não se traduz necessariamente em melhor armazenamento funcional, pois o oxigênio precisa ser liberado no momento adequado.

Alternativa B: INCORRETA. A capacidade de armazenar oxigênio não está reduzida, mas sim a capacidade de liberar esse oxigênio, o que compromete a função da mioglobina.

Alternativa C: INCORRETA. O aumento da afinidade atrapalha, e não facilita, a liberação de oxigênio. Logo, a entrega de oxigênio aos tecidos musculares diminui.

Alternativa D: CORRETA. A maior afinidade da mioglobina pelo oxigênio dificulta sua liberação nos músculos, comprometendo a função fisiológica da mioglobina, que é abastecer os tecidos com oxigênio quando necessário.

Alternativa E: INCORRETA. Essa mutação altera de forma importante a função da mioglobina, afetando o balanço entre armazenamento e liberação de oxigênio.

Resposta: Alternativa D

Referências:

• Lehninger, A. L., Nelson, D. L., Cox, M. M. Princípios de Bioquímica. 8ª ed. Artmed, 2021.
• Guyton, A. C., Hall, J. E. Tratado de Fisiologia Médica. 14ª ed. Elsevier, 2021.
• Harper, H. A. Bioquímica Ilustrada de Harper. 31ª ed. AMGH, 2019.