Dica do autor: No músculo esquelético, a distrofina é uma proteína fundamental que atua como elo entre o citoesqueleto da fibra muscular e a matriz extracelular. Ela conecta os filamentos de actina (do citoesqueleto sub-sarcolemal) ao complexo distrofina-glicoproteína, presente no sarcolema. Essa ancoragem é essencial para transmitir a força gerada no sarcômero para o exterior da fibra, garantindo estabilidade durante a contração muscular.

Na distrofia muscular de Duchenne, uma mutação no gene DMD, localizado no cromossomo X, impede a produção adequada da distrofina. Isso leva à instabilidade do sarcolema, facilitando rupturas durante a contração, entrada excessiva de cálcio, necrose das fibras musculares e substituição progressiva por tecido conjuntivo e adiposo. Clinicamente, os pacientes apresentam fraqueza muscular progressiva, dificuldade para deambular e sinais típicos como o sinal de Gowers.

Assim, a distrofina é a proteína-chave que garante a integridade estrutural do músculo esquelético, e sua ausência é responsável pelo quadro grave da distrofia de Duchenne.

Alternativa A: INCORRETA. A titina é uma proteína elástica gigante que conecta a linha Z ao filamento grosso de miosina, funcionando como uma “mola molecular” e mantendo o alinhamento dos sarcômeros, mas não ancora a actina ao sarcolema.

Alternativa B: INCORRETA. A troponina é o complexo regulador da contração presente no filamento fino, responsável por responder ao cálcio e liberar os sítios de ligação da actina, mas não possui função estrutural de ancoragem.

Alternativa C: CORRETA. A distrofina é a proteína que ancora os filamentos de actina ao sarcolema por meio do complexo distrofina-glicoproteína. Sua ausência está diretamente relacionada à distrofia muscular de Duchenne.

Alternativa D: INCORRETA. A nebulina é uma proteína estrutural associada ao filamento fino, que regula seu comprimento, mas não se conecta ao sarcolema.

Alternativa E: INCORRETA. A tropomiosina é uma proteína reguladora que cobre os sítios ativos da actina em repouso, controlando a interação com a miosina, mas não participa da ancoragem ao sarcolema.

Resposta: Alternativa C

Referências bibliográficas:

• HALL, J. E.; GUYTON, A. C. Tratado de Fisiologia Médica. 14. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2021.

• JUNQUEIRA, L. C.; CARNEIRO, J. Histologia Básica. 13. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2017.

• MOORE, K. L.; DALLEY, A. F.; AGUR, A. M. R. Anatomia Orientada para a Clínica. 8. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2019.