Dica do autor: a resposta correta é a alternativa D. A hemoglobina é uma proteína tetramérica composta por quatro subunidades polipeptídicas (duas alfa e duas beta, na hemoglobina A). Essa organização forma o que chamamos de estrutura quaternária, que é essencial para o fenômeno da cooperatividade na ligação ao oxigênio. A cooperatividade ocorre porque a ligação de uma molécula de oxigênio a uma das subunidades altera a conformação da hemoglobina, facilitando a ligação das moléculas seguintes, um comportamento conhecido como "modelo em escada" ou "modelo sequencial". Isso gera a curva sigmoide de dissociação do oxigênio, característica da hemoglobina e que a distingue da mioglobina, que tem curva hiperbólica justamente por ser monomérica e não apresentar cooperatividade.

Alternativa A: INCORRETA. O grupo heme é a porção da hemoglobina que se liga diretamente ao oxigênio, mas não é responsável pela cooperatividade. Ele está presente tanto na hemoglobina quanto na mioglobina, mas apenas a hemoglobina é cooperativa.

Alternativa B: INCORRETA. O 2,3-BPG modula a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio, diminuindo-a, mas não é a estrutura responsável pelo fenômeno da cooperatividade.

Alternativa C: INCORRETA. A cadeia polipeptídica única é característica de proteínas como a mioglobina, que não apresenta cooperatividade justamente por não possuir estrutura quaternária.

Alternativa D: CORRETA. A estrutura quaternária da hemoglobina permite que suas subunidades interajam cooperativamente durante a ligação e liberação de oxigênio, sendo essa a base molecular do comportamento sigmoide da curva de dissociação.

Alternativa E: INCORRETA. A curva sigmoide é uma consequência da cooperatividade, e não sua causa ou estrutura responsável.

Resposta: Alternativa D

Referências:

• Lehninger, A. L., Nelson, D. L., Cox, M. M. Princípios de Bioquímica. 8ª ed. Artmed, 2021.
• Guyton, A. C., Hall, J. E. Tratado de Fisiologia Médica. 14ª ed. Elsevier, 2021.
• Harper, H. A. Bioquímica Ilustrada de Harper. 31ª ed. AMGH, 2019.