Dica do autor: a resposta correta é a alternativa D. A proteína quinase A (PKA) é uma enzima intracelular central em muitas vias de sinalização celular e é ativada diretamente pelo aumento dos níveis de AMPc (adenosina monofosfato cíclico). O AMPc é um segundo mensageiro gerado a partir do ATP pela ação da enzima adenilato ciclase, frequentemente ativada por receptores acoplados à proteína G do tipo Gs. Quando o AMPc se liga às subunidades regulatórias da PKA, estas se dissociam, liberando as subunidades catalíticas ativas da enzima. Essas subunidades então fosforilam proteínas-alvo específicas, regulando funções celulares como metabolismo (ex: ativação da glicogenólise), transcrição gênica, contratilidade muscular e secreção hormonal.

Alternativa A: INCORRETA. A calmodulina é ativada pela ligação com íons de cálcio (Ca²⁺), não por AMPc. Ela forma um complexo que ativa outras enzimas, como a calmodulina quinase.

Alternativa B: INCORRETA. O IP₃ (inositol trifosfato) é um segundo mensageiro que promove a liberação de Ca²⁺ do retículo endoplasmático, mas não é ativado por AMPc nem atua na fosforilação direta de proteínas.

Alternativa C: INCORRETA. A fosfolipase C é ativada por receptores acoplados à proteína Gq e gera IP₃ e DAG. Não tem relação com AMPc nem com a ativação da PKA.

Alternativa D: CORRETA. A proteína quinase A (PKA) é ativada pelo aumento de AMPc e atua fosforilando proteínas intracelulares, promovendo diversas respostas celulares.

Alternativa E: INCORRETA. A MAP quinase (Mitogen-Activated Protein Kinase) é ativada por uma cascata iniciada por receptores tirosina quinase e não é regulada pelo AMPc.

Resposta: Alternativa D

Referências:

·       ALBERTS, B. et al. Biologia molecular da célula. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2017.

·       GUYTON, A. C.; HALL, J. E. Tratado de fisiologia médica. 14. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2021.

·       BERNE, R. M.; LEVY, M. N. Fisiologia. 7. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2020.