Dica do autor: A conversão de frutose-6-fosfato em frutose-1,6-bisfosfato é um dos pontos mais importantes da glicólise. Essa reação é catalisada pela fosfofrutoquinase-1 (PFK-1), uma enzima irreversível e considerada o passo limitante da via. A PFK-1 é altamente regulada: inibida por ATP (indicando energia abundante) e citrato, e ativada por AMP e frutose-2,6-bisfosfato, que sinalizam a necessidade de mais energia. Por essa sensibilidade a diferentes sinais metabólicos, a PFK-1 atua como verdadeiro “acelerador” ou “freio” da glicólise, garantindo que a quebra de glicose só ocorra de forma intensa quando a célula realmente precisa de ATP.

Alternativa A: INCORRETA. A hexoquinase catalisa a fosforilação da glicose em glicose-6-fosfato, não atua sobre frutose-6-fosfato.

Alternativa B: INCORRETA. A aldolase quebra a frutose-1,6-bisfosfato em duas trioses fosfato, etapa posterior na via.

Alternativa C: INCORRETA. A triose fosfato isomerase converte gliceraldeído-3-fosfato em dihidroxiacetona fosfato (e vice-versa), também em uma fase mais adiantada.

Alternativa D: CORRETA. A fosfofrutoquinase-1 é a enzima que catalisa essa fosforilação chave da glicólise.

Alternativa E: INCORRETA. A fosfoglicerato quinase participa da conversão de 1,3-bisfosfoglicerato em 3-fosfoglicerato, com produção de ATP, mas não na etapa descrita.

Resposta correta: Alternativa D.

Referências:

• ALBERTS, Bruce et al. Biologia molecular da célula. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2017.

• LODISH, Harvey et al. Biologia celular e molecular. 8. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2021.

• COOPER, Geoffrey M.; HAUSMAN, Robert E. Biologia molecular e celular: uma abordagem de problemas. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2019.

• KARP, Gerald. Biologia celular e molecular: conceitos e experimentos. 8. ed. São Paulo: Cengage Learning, 2016.