Dica do autor: A glicólise é uma via metabólica central na geração de energia celular, responsável por converter a glicose em piruvato com produção de ATP e NADH. Essa via é finamente regulada para se adaptar às necessidades energéticas da célula. Um dos principais pontos de regulação ocorre na reação catalisada pela enzima fosfofrutoquinase-1 (PFK-1), que converte a frutose-6-fosfato em frutose-1,6-bisfosfato. A PFK-1 é uma enzima alostérica que funciona como sensor do estado energético da célula, sendo inibida por níveis elevados de ATP e citrato, indicando que a célula está com energia suficiente. Essa inibição reduz a velocidade da glicólise, poupando glicose para outras vias metabólicas, como a via das pentoses-fosfato ou a síntese de glicogênio. Assim, a PFK-1 atua como a "porteira" da glicólise, integrando sinais energéticos ao controle do metabolismo da glicose.

Alternativa A: CORRETA. A fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) é a principal enzima reguladora da glicólise. Sua atividade é controlada alostericamente por vários metabólitos: é ativada por AMP e frutose-2,6-bisfosfato, e inibida por ATP e citrato, os quais indicam energia abundante e disponibilidade de precursores para biossíntese, respectivamente. Portanto, em situações de alta concentração de ATP e citrato, a PFK-1 é inibida, diminuindo o fluxo glicolítico.

Alternativa B: INCORRETA. A hexoquinase também participa da glicólise, fosforilando a glicose em glicose-6-fosfato, mas não é o principal ponto de controle alostérico frente aos níveis energéticos da célula. Além disso, ela é mais regulada por seu produto (glicose-6-fosfato) por inibição por feedback, e não por ATP e citrato.

Alternativa C: INCORRETA. A gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase é uma enzima envolvida em uma etapa posterior da glicólise, catalisando a conversão de gliceraldeído-3-fosfato em 1,3-bisfosfoglicerato. Essa enzima não é um ponto regulador da via, e sua atividade não é regulada alostericamente por ATP ou citrato.

Alternativa D: INCORRETA. A piruvato quinase é outra enzima reguladora da glicólise, especialmente no fígado, mas sua inibição ocorre principalmente por ATP e alanina, não por citrato. Embora tenha importância na regulação da glicólise, o controle primário frente ao excesso energético está na PFK-1.

Alternativa E: INCORRETA. A triosefosfato isomerase é uma enzima envolvida na interconversão de gliceraldeído-3-fosfato e diidroxiacetona-fosfato. Essa enzima é altamente eficiente, mas não participa da regulação da glicólise e tampouco responde aos níveis de ATP ou citrato.

Resposta correta: Alternativa A

Referências:

• Lehninger, A. L., Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Princípios de Bioquímica de Lehninger (7ª ed.). Artmed.

• Guyton, A. C., & Hall, J. E. (2021). Tratado de Fisiologia Médica (14ª ed.). Elsevier.

• Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. (2018). Bioquímica (8ª ed.). Guanabara Koogan.