Dica do autor: O ácido glutâmico é um aminoácido que possui, além dos grupos terminais (amina e carboxila), um grupo carboxila adicional em sua cadeia lateral. Esse grupo lateral tem um pKa em torno de 4,1, o que significa que, em soluções com pH superior a esse valor, ele tende a estar desprotonado, ou seja, na forma de carboxilato (-COO⁻). Esse processo de desprotonação ocorre porque, em meios mais alcalinos (pH > pKa), a concentração de íons H⁺ é insuficiente para manter o grupo carboxila protonado. Uma vez desprotonado, o grupo carboxilato adquire carga negativa, que é estabilizada por ressonância entre os dois átomos de oxigênio do grupamento carboxila, sendo esse um excelente exemplo de como a estrutura química influencia diretamente o comportamento ácido-base de biomoléculas. Essa característica tem implicações importantes em interações eletrostáticas, estabilidade de proteínas e até na função enzimática em diferentes ambientes celulares.

Alternativa A: CORRETA. Em pH > 4,1, o grupo carboxila da cadeia lateral do ácido glutâmico perde seu próton, tornando-se um carboxilato (-COO⁻). Essa forma anionizada é estabilizada por ressonância, em que a carga negativa se delocaliza entre os dois oxigênios, proporcionando estabilidade eletrônica. Essa é a descrição mais precisa e bioquimicamente correta sobre o comportamento ácido-base da cadeia lateral do ácido glutâmico nesse pH.

Alternativa B: INCORRETA. O grupamento amina terminal (–NH₃⁺) possui um pKa em torno de 9, ou seja, ele se mantém protonado em pH fisiológico e em meios apenas ligeiramente básicos. Em pH levemente alcalino (acima de 4,1, mas abaixo de 9), ele ainda estará na forma protonada (–NH₃⁺) e não perderá próton. A perda de próton do grupo amina só ocorre em pH bem mais alto, portanto essa alternativa está incorreta para o contexto da questão.

Alternativa C: INCORRETA. Diante de um pH acima do pKa do grupo carboxila lateral, o equilíbrio ácido-base favorece a forma desprotonada (carboxilato), e não a forma protonada. O conceito de equilíbrio anfótero se aplica à capacidade geral dos aminoácidos de atuarem como ácidos ou bases, mas essa afirmação vai contra o princípio fundamental de que, em pH > pKa, há desprotonação.

Alternativa D: INCORRETA. A forma zwitteriônica dos aminoácidos se refere à presença simultânea de uma carga positiva (na amina) e uma carga negativa (no carboxilato) na mesma molécula. Mesmo com pH acima de 4,1, ainda há grupos ionizados que mantêm a estrutura como um zwitteríon. A "neutralização simultânea" de grupos terminais não ocorre nessas condições específicas, e a estrutura permanece com cargas opostas, mantendo a forma zwitteriônica.

Alternativa E: INCORRETA. Em pH superior ao pKa de 4,1, o grupo carboxila da cadeia lateral está desprotonado, ou seja, não está apto a interações típicas de protonação. A protonação da cadeia lateral seria favorecida apenas em pH < 4,1. Logo, a afirmação de que há "protonação da cadeia lateral" em meio alcalino está equivocada.

Resposta correta: Alternativa A

Referências:

• Lehninger, A. L., Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7ª edição. Artmed.
• Devlin, T. M. (2011). Bioquímica com correlações clínicas. 7ª edição. Guanabara Koogan.