Dica do autor: Enzimas e receptores biológicos são estereoespecíficos, ou seja, reconhecem não apenas a composição química, mas também a configuração espacial das moléculas. Em uma mistura racêmica, os enantiômeros são imagens especulares não sobreponíveis: um deles pode se encaixar perfeitamente no sítio ativo ou no receptor-alvo, promovendo a resposta terapêutica, enquanto o outro, devido à orientação diferente dos grupos funcionais, pode não se ligar ou interagir de forma inadequada, causando efeitos adversos. Esse princípio é um dos pilares da farmacologia estereosseletiva.
Alternativa A: INCORRETA. Apesar de quimicamente idênticos, os enantiômeros não interagem de forma idêntica; sua atividade depende da estereoquímica.
Alternativa B: CORRETA. Receptores e enzimas são estereoespecíficos e reconhecem apenas uma configuração espacial, explicando a diferença de atividade entre os enantiômeros.
Alternativa C: INCORRETA. A mistura racêmica não impede ligações covalentes; o problema é o ajuste espacial inadequado de um dos enantiômeros.
Alternativa D: INCORRETA. Nem todos os enantiômeros se interconvertem no organismo; isso é raro e não explica a especificidade de ligação.
Alternativa E: INCORRETA. A rotação óptica nula de uma mistura racêmica não influencia diretamente a ativação metabólica; o fator determinante é a estereoquímica no sítio de ligação.
Resposta: Alternativa B
Referências:
- NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 8. ed. Porto Alegre: Artmed, 2022.
- BERG, Jeremy M.; TYMOCZKO, John L.; GATTO, Gregory J.; STRYER, Lubert. Bioquímica. 9. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2021.
- VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013.