Dica do autor: Esta questão aborda a aplicação de conhecimento sobre a glicólise e suas implicações clínicas, especificamente em um cenário de intolerância ao exercício com achados laboratoriais específicos. A chave para responder corretamente é entender o papel de cada enzima na glicólise e como sua deficiência afetaria a conversão de substratos e a produção de energia. Alternativa A: INCORRETA. A hexoquinase catalisa o primeiro passo da glicólise, a conversão de glicose em glicose-6-fosfato. Uma deficiência nesta enzima afetaria a entrada de glicose na via da glicólise, mas não explicaria diretamente os níveis elevados de piruvato ou a diminuição na razão lactato/piruvato. Alternativa B: INCORRETA. A PFK-1 é uma enzima reguladora chave da glicólise, catalisando a conversão de frutose-6-fosfato em frutose-1,6-bisfosfato. Embora sua deficiência possa levar a intolerância ao exercício, esperar-se-ia uma acumulação de substratos anteriores na via, não necessariamente um aumento isolado de piruvato. Alternativa C: CORRETA. A piruvato quinase catalisa a última etapa da glicólise, convertendo fosfoenolpiruvato (PEP) em piruvato e gerando ATP. Uma deficiência nesta enzima explicaria o aumento de piruvato e a diminuição na razão lactato/piruvato, pois a conversão eficiente de PEP em piruvato estaria comprometida, afetando a subsequente conversão de piruvato em lactato e a produção de ATP, levando a sintomas de intolerância ao exercício. Alternativa D: INCORRETA. A lactato desidrogenase catalisa a conversão de piruvato em lactato. Uma deficiência nesta enzima poderia aumentar a razão lactato/piruvato, contrário ao observado nos achados laboratoriais do paciente. Alternativa E: INCORRETA. A fosfoglicerato mutase é uma enzima que atua mais cedo na via da glicólise, catalisando a conversão de 3-fosfoglicerato em 2-fosfoglicerato. Sua deficiência não explicaria diretamente os níveis elevados de piruvato ou a alteração na razão lactato/piruvato observada. Resposta correta: alternativa C.