Dica do autor: As proteínas G heterotriméricas são compostas por três subunidades: α, β e γ, e estão associadas à face interna da membrana plasmática, próximas aos receptores acoplados à proteína G (GPCRs). Em repouso, a subunidade α está ligada ao GDP e associada às subunidades βγ, formando um complexo inativo.

Quando um ligante extracelular (ex.: adrenalina, glucagon) se liga ao seu GPCR específico, o receptor sofre uma mudança conformacional e atua como uma guanina-nucleotídeo-exchange factor (GEF), promovendo a troca de GDP por GTP na subunidade α. Esse evento ativa a proteína G e faz com que a subunidade α-GTP se dissocie do complexo βγ, e ambas as frações (α-GTP e βγ) podem interagir com alvos intracelulares específicos, como enzimas (adenilil ciclase, fosfolipase C) e canais iônicos, iniciando diferentes vias de sinalização.

Alternativa A: INCORRETA: As subunidades β e γ não migram para o núcleo e não ativam diretamente transcrição gênica. Elas permanecem na membrana plasmática.

Alternativa B: CORRETA: Após ativação do receptor, a subunidade α troca GDP por GTP e se dissocia das subunidades βγ, permitindo que ambas as partes interajam com efetores celulares.

Alternativa C: INCORRETA: A ativação envolve dissociação das subunidades, não sua ligação mais forte à membrana. Além disso, o processo ativa — e não inativa — a sinalização.

Alternativa D: INCORRETA: O complexo αβγ não é fosforilado nem degradado após a ativação. A via é regulada por hidrólise de GTP e não por degradação lisossomal.

Alternativa E: INCORRETA: A adenilil ciclase é ativada pela subunidade α-GTP da proteína Gs, não pela subunidade γ.

Resposta correta: Alternativa B.

Referências:

ALBERTS, Bruce et al. Biologia molecular da célula. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2023.
LODISH, Harvey et al. Biologia celular e molecular. 9. ed. Porto Alegre: Artmed, 2022.
COOPER, Geoffrey M.; HAUSMAN, Robert E. A célula: uma abordagem molecular. 8. ed. Porto Alegre: Artmed, 2020.