Dica do autor: O Complexo II da cadeia transportadora de elétrons é único por ser o único complexo que integra diretamente o ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs) e a fosforilação oxidativa. Ele é idêntico à enzima succinato desidrogenase do ciclo de Krebs, catalisando a oxidação do succinato em fumarato, com a concomitante redução do FAD (flavina adenina dinucleotídeo) a FADH₂.

Além do FAD, o Complexo II contém vários centros ferro-enxofre (Fe-S), organizados de forma a permitir a transferência sequencial de elétrons até a ubiquinona (CoQ), que é reduzida a ubiquinol (QH₂). Esses centros, assim como no Complexo I, atuam como condutores eletrônicos, garantindo que o fluxo seja termodinamicamente favorável e eficiente.

Diferente do Complexo I, o Complexo II não bombeia prótons para o espaço intermembranas, o que explica o menor rendimento energético do FADH₂ quando comparado ao NADH.

Alternativa A: CORRETA. A succinato desidrogenase é a enzima do ciclo do ácido cítrico associada ao Complexo II, catalisando a oxidação do succinato a fumarato e gerando FADH₂. Esse FADH₂ permanece ligado à enzima e transfere seus elétrons aos centros Fe-S e, em seguida, à ubiquinona.

Alternativa B: INCORRETA. A isocitrato desidrogenase catalisa a oxidação do isocitrato a α-cetoglutarato, produzindo NADH, não FADH₂, e não está ligada ao Complexo II.

Alternativa C: INCORRETA. A citrato sintase catalisa a condensação de oxaloacetato com acetil-CoA, sem produzir coenzimas reduzidas e sem ligação direta à cadeia respiratória.

Alternativa D: INCORRETA. A malato desidrogenase converte malato em oxaloacetato, produzindo NADH para o Complexo I, e não FADH₂ para o Complexo II.

Alternativa E: INCORRETA. A α-cetoglutarato desidrogenase converte α-cetoglutarato em succinil-CoA, gerando NADH, não FADH₂, e não está associada ao Complexo II.

Resposta: Alternativa A

Referências:
Nelson, D. L.; Cox, M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 8ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2022. Cap. 16 e 19.
Stryer, L. Bioquímica. 8ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2020. Cap. 17 e 20.