Dica do autor: a laminina é uma glicoproteína estrutural de alto peso molecular, presente de forma abundante na lâmina basal — uma especialização da matriz extracelular que separa e ancora os epitélios ao tecido conjuntivo subjacente. Ela desempenha papel essencial em diversos processos biológicos, especialmente em adesão celular, migração, proliferação, diferenciação e regeneração tecidual.

Sua estrutura em forma de cruz ou “cruciforme” permite a interação simultânea com colágeno tipo IV, perlecano (um proteoglicano) e entactina, compondo a arquitetura da lâmina basal. Além disso, a laminina interage com integrinas presentes na superfície de diversas células, especialmente epiteliais, facilitando a adesão firme ao substrato e atuando como um sinalizador bioquímico para orientar morfogênese e reparo tecidual.

Nos modelos experimentais de regeneração, como o descrito na questão, a laminina é frequentemente usada para reconstituir ou simular a lâmina basal, promovendo um ambiente propício para a recolonização epitelial e a diferenciação celular dirigida. Isso é especialmente relevante em estudos de engenharia tecidual, cicatrização de feridas e terapias com células-tronco.

Assim, ao descrever uma substância que favorece adesão celular, migração e diferenciação epitelial por meio da interação com integrinas, o enunciado refere-se à laminina, glicoproteína-chave da lâmina basal.

Alternativa A: INCORRETA. A fibronectina também é uma glicoproteína de adesão, mas está presente principalmente na matriz extracelular intersticial, e não na lâmina basal. Ela participa da migração celular e cicatrização, mas não é o principal componente da lâmina basal descrito no enunciado.

Alternativa B: CORRETA. A laminina é a glicoproteína essencial da lâmina basal, envolvida na adesão celular, orientação migratória, diferenciação e regeneração epitelial. Interage com integrinas da superfície celular, colágeno tipo IV e outros componentes da MEC, desempenhando um papel central na organização e funcionalidade da lâmina basal.

Alternativa C: INCORRETA. A elastina é a principal proteína das fibras elásticas, conferindo elasticidade a tecidos como pele, pulmões e vasos. Não atua diretamente na adesão ou diferenciação celular, nem está presente na lâmina basal.

Alternativa D: INCORRETA. O condroitina-sulfato é um glicosaminoglicano sulfatado, com função estrutural e de hidratação na matriz extracelular, especialmente na cartilagem. Não é uma glicoproteína de adesão nem participa da formação da lâmina basal.

Alternativa E: INCORRETA. A osteonectina (também chamada SPARC) é uma glicoproteína envolvida na mineralização óssea, associando colágeno e cristais de hidroxiapatita. Seu papel é específico do tecido ósseo, não participa da adesão epitelial nem da organização da lâmina basal.

Resposta: Alternativa B

Referências:

·         JUNQUEIRA, Luiz Carlos; CARNEIRO, José. Histologia Básica: Texto e Atlas. 13. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2017.

·         ROSS, Michael H.; PAWLINA, Wojciech. Histologia: Texto e Atlas. 7. ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2016.

·         GARTNER, Leslie P. Atlas Colorido de Histologia. 6. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2020.