Dica do autor: A mioglobina é uma proteína globular monomérica encontrada principalmente no músculo esquelético e cardíaco, com a função primária de armazenar oxigênio e liberá-lo quando necessário. Diferentemente da hemoglobina, que apresenta quatro subunidades e exibe cooperatividade na ligação ao oxigênio, a mioglobina é composta por uma única cadeia polipeptídica. Sua estrutura terciária é dominada por oito segmentos de hélice alfa (A a H), que se dobram formando uma cavidade hidrofóbica onde se aloja o grupo heme — estrutura prostética contendo ferro (Fe²⁺) responsável pela ligação ao O₂.
A ausência de interações alostéricas e cooperativas torna sua curva de dissociação hiperbólica, com maior afinidade por oxigênio em comparação à hemoglobina, o que é fisiologicamente vantajoso para captação de O₂ mesmo em concentrações baixas nos tecidos musculares. A estabilidade da ligação entre o oxigênio e o ferro do heme é favorecida pelo ambiente apolar da cavidade e por interações com resíduos específicos, como a histidina proximal (F8) e distal (E7), que orientam e estabilizam a ligação do oxigênio ao ferro.

 Fonte: Acervo Sanar.

Alternativa A: CORRETA. A mioglobina possui uma estrutura monomérica com dobramento em hélices alfa que formam um ambiente hidrofóbico ao redor do grupo heme. Essa característica é essencial para proteger o ferro do heme da oxidação e favorecer a ligação ao oxigênio com alta afinidade, sem influências cooperativas ou alostéricas.

Alternativa B: INCORRETA. A descrição corresponde à hemoglobina, que é um tetrâmero com cadeias alfa e beta, apresentando cooperatividade na ligação do oxigênio. Essa não é uma característica da mioglobina, que é monomérica e não exibe comportamento cooperativo.

Alternativa C: INCORRETA. O grupo heme da mioglobina está estabilizado por interações hidrofóbicas e ligações específicas com resíduos internos da proteína, principalmente histidinas, não por interações iônicas com resíduos polares da superfície.

Alternativa D: INCORRETA. A estrutura da mioglobina não é formada por folhas beta (beta-laminar), mas predominantemente por hélices alfa. Além disso, a proteína possui um único sítio de ligação ao oxigênio, e não sítios redundantes.

Alternativa E: INCORRETA. A regulação por 2,3-BPG é característica da hemoglobina, que possui múltiplas subunidades e exibe modulação alostérica. A mioglobina não possui sítios de ligação para 2,3-BPG e sua afinidade por oxigênio é constante.

Resposta correta: Alternativa A

Referências:

• Lehninger, A. L., Nelson, D. L., Cox, M. M. Princípios de Bioquímica. 8ª ed. Artmed, 2021.
• Guyton, A. C., Hall, J. E. Tratado de Fisiologia Médica. 14ª ed. Elsevier, 2021.
• Harper, H. A. Bioquímica Ilustrada de Harper. 31ª ed. AMGH, 2019.